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- PDB-4wve: Crystal structure of the Staphylococcus aureus SasG G52-E2-G53 module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wve
タイトルCrystal structure of the Staphylococcus aureus SasG G52-E2-G53 module
要素Surface protein G
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / single-layer beta sheet / biofilm formation / surface
機能・相同性
機能・相同性情報


single-species submerged biofilm formation / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Resuscitation-promoting factor rpfb fold - #30 / Resuscitation-promoting factor rpfb fold / E domain / E domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide ...Resuscitation-promoting factor rpfb fold - #30 / Resuscitation-promoting factor rpfb fold / E domain / E domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Whelan, F. / Potts, J.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J005029/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cooperative folding of intrinsically disordered domains drives assembly of a strong elongated protein.
著者: Dominika T Gruszka / Fiona Whelan / Oliver E Farrance / Herman K H Fung / Emanuele Paci / Cy M Jeffries / Dmitri I Svergun / Clair Baldock / Christoph G Baumann / David J Brockwell / Jennifer ...著者: Dominika T Gruszka / Fiona Whelan / Oliver E Farrance / Herman K H Fung / Emanuele Paci / Cy M Jeffries / Dmitri I Svergun / Clair Baldock / Christoph G Baumann / David J Brockwell / Jennifer R Potts / Jane Clarke /
要旨: Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is ...Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is a protein that forms extended fibrils on the surface of Staphylococcus aureus and promotes host adherence and biofilm formation. Here we show that although monomeric and lacking covalent cross-links, SasG maintains a highly extended conformation in solution. This extension is mediated through obligate folding cooperativity of the intrinsically disordered E domains that couple non-adjacent G5 domains thermodynamically, forming interfaces that are more stable than the domains themselves. Thus, counterintuitively, the elongation of the protein appears to be dependent on the inherent instability of its domains. The remarkable mechanical strength of SasG arises from tandemly arrayed 'clamp' motifs within the folded domains. Our findings reveal an elegant minimal solution for the assembly of monomeric mechano-resistant tethers of variable length.
履歴
登録2014年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22015年6月17日Group: Database references
改定 2.02017年8月30日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Surface protein G
B: Surface protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4193
ポリマ－47,3832
非ポリマー351
水4,630257
1
A: Surface protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7272
ポリマ－23,6921
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Surface protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6921
ポリマ－23,6921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.861, 45.628, 60.359
Angle α, β, γ (deg.)84.760, 83.220, 78.600
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 552 - 756 / Label seq-ID: 10 - 214

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Surface protein G


分子量: 23691.529 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 545-757 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: NCTC 8325 / 遺伝子: sasG, SAOUHSC_02798 / プラスミド: pSKB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2G2B2
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES, 30% PEG400, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→59.79 Å / Num. obs: 53868 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 15.8 / Num. measured all: 225293 / Scaling rejects: 717
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 4.3 % / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.6-1.630.5114.61126026310.9290.27897.9
8.76-59.790.0783914173280.990.04198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS0.2.17データ削減
Aimless0.2.17データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TIP

3tip


解像度: 1.6→59.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.2664 / WRfactor Rwork: 0.2244 / FOM work R set: 0.8058 / SU B: 4.482 / SU ML: 0.081 / SU R Cruickshank DPI: 0.1043 / SU Rfree: 0.1068 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2694 5 %RANDOM
Rwork0.2071 50959 --
obs0.2093 50959 98.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.9 Å2 / Biso mean: 25.569 Å2 / Biso min: 11.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20.42 Å20.05 Å2
2---0.28 Å21.2 Å2
3----1.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→59.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3170 0 1 257 3428
Biso mean--16.5 31.49 -
残基数----420
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.023321
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.023155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7252.0184531
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11537426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0535440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10226.803122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53915596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9021510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0223692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3461.461718
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3471.461717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0072.1892157
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 10074 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.14 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.6420.2921850.2673686X-RAY DIFFRACTION96.27
1.642-1.6870.282250.2473575X-RAY DIFFRACTION96.643
1.687-1.7350.2861910.2343541X-RAY DIFFRACTION97.441
1.735-1.7890.291490.2263432X-RAY DIFFRACTION97.735
1.789-1.8470.2661640.2193372X-RAY DIFFRACTION97.68
1.847-1.9120.2411700.2163257X-RAY DIFFRACTION98.449
1.912-1.9840.2091580.2043158X-RAY DIFFRACTION98.31
1.984-2.0650.2691640.2182994X-RAY DIFFRACTION98.227
2.065-2.1570.2451610.2122915X-RAY DIFFRACTION98.97
2.157-2.2620.2541420.2092787X-RAY DIFFRACTION99.087
2.262-2.3840.2731410.2072664X-RAY DIFFRACTION99.398
2.384-2.5290.2361360.2082527X-RAY DIFFRACTION99.514
2.529-2.7030.2371180.2192356X-RAY DIFFRACTION99.678
2.703-2.9190.2741100.2282197X-RAY DIFFRACTION99.697
2.919-3.1970.2061120.2022033X-RAY DIFFRACTION99.721
3.197-3.5730.288990.2071842X-RAY DIFFRACTION99.949
3.573-4.1230.2631000.1871610X-RAY DIFFRACTION99.942
4.123-5.0440.195800.1651374X-RAY DIFFRACTION100
5.044-7.1070.243540.2061051X-RAY DIFFRACTION99.91
7.107-59.790.278350.21587X-RAY DIFFRACTION99.52
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1744-0.52710.90331.9459-3.37155.8772-0.0012-0.0205-0.00640.10270.0262-0.0076-0.1784-0.0184-0.0250.1067-0.0057-0.02970.0493-0.01330.0607-4.2119-31.446148.512
20.0348-0.12150.27480.6245-1.42343.43460.049-0.0061-0.0138-0.07370.04820.04330.15490.0148-0.09720.113-0.0013-0.01590.0849-0.00120.038-6.5262-24.239824.9883
30.1340.2826-0.40981.5751-2.55764.19250.04850.00380.02850.106-0.05680.0176-0.13870.10910.00830.11710.03840.02510.05580.00680.0567-1.45227.3762-50.828
40.0548-0.32370.31352.0142-1.95911.9086-0.0037-0.0099-0.0107-0.076-0.00370.0070.07130.00910.00740.140.05960.01370.03990.03730.0705-27.5454-4.7672-2.3397
50.22310.4654-0.41376.3925-6.61746.888-0.0193-0.0327-0.028-0.2789-0.0634-0.05860.2820.05720.08260.07090.03690.02540.07260.01210.1049-24.1865-45.614932.4773
60.27250.6627-0.74812.8057-3.3714.39320.17160.03230.07710.00390.0340.30580.09320.2094-0.20570.21790.05970.02180.16120.1050.1003-27.6122-73.830662.7542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A543 - 588
2X-RAY DIFFRACTION2A589 - 677
3X-RAY DIFFRACTION3A678 - 757
4X-RAY DIFFRACTION4B551 - 651
5X-RAY DIFFRACTION5B652 - 694
6X-RAY DIFFRACTION6B695 - 757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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