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万見
- SASDA87: Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G57 -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDA87
試料Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G57表面
  • Surface protein G表面 (protein), SasG, Staphylococcus aureus
機能・相同性
機能・相同性情報


single-species submerged biofilm formation / extracellular region
類似検索 - 分子機能
E domain / E domain / Bacterial lectin / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif ...E domain / E domain / Bacterial lectin / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cooperative folding of intrinsically disordered domains drives assembly of a strong elongated protein.
著者: Dominika T Gruszka / Fiona Whelan / Oliver E Farrance / Herman K H Fung / Emanuele Paci / Cy M Jeffries / Dmitri I Svergun / Clair Baldock / Christoph G Baumann / David J Brockwell / Jennifer ...著者: Dominika T Gruszka / Fiona Whelan / Oliver E Farrance / Herman K H Fung / Emanuele Paci / Cy M Jeffries / Dmitri I Svergun / Clair Baldock / Christoph G Baumann / David J Brockwell / Jennifer R Potts / Jane Clarke /
要旨: Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is ...Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is a protein that forms extended fibrils on the surface of Staphylococcus aureus and promotes host adherence and biofilm formation. Here we show that although monomeric and lacking covalent cross-links, SasG maintains a highly extended conformation in solution. This extension is mediated through obligate folding cooperativity of the intrinsically disordered E domains that couple non-adjacent G5 domains thermodynamically, forming interfaces that are more stable than the domains themselves. Thus, counterintuitively, the elongation of the protein appears to be dependent on the inherent instability of its domains. The remarkable mechanical strength of SasG arises from tandemly arrayed 'clamp' motifs within the folded domains. Our findings reveal an elegant minimal solution for the assembly of monomeric mechano-resistant tethers of variable length.
登録者
  • Fiona Whelan

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #245
タイプ: atomic / ソフトウェア: SASREF / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.201216
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #246
タイプ: dummy / ソフトウェア: Gasbor / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.7744
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G57表面
試料濃度: 5 mg/ml
バッファ名称: Trisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
濃度: 20.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 200 mM NaCl, 1 mM EDTA, 20 mM Tris.Cl
要素 #145名称: SasG / タイプ: protein / 記述: Surface protein G表面 / 分子量: 94.982 / 分子数: 1 / 由来: Staphylococcus aureus / 参照: UniProt: Q2G2B2
配列: GPAMAPKTIT ELEKKVEEIP FKKERKFNPD LAPGTEKVTR EGQKGEKTIT TPTLKNPLTG VIISKGEPKE EITKDPINEL TEYGPETIAP GHRDEFDPKL PTGEKEEVPG KPGIKNPETG DVVRPPVDSV TKYGPVKGDS IVEKEEIPFE KERKFNPDLA PGTEKVTREG ...配列:
GPAMAPKTIT ELEKKVEEIP FKKERKFNPD LAPGTEKVTR EGQKGEKTIT TPTLKNPLTG VIISKGEPKE EITKDPINEL TEYGPETIAP GHRDEFDPKL PTGEKEEVPG KPGIKNPETG DVVRPPVDSV TKYGPVKGDS IVEKEEIPFE KERKFNPDLA PGTEKVTREG QKGEKTITTP TLKNPLTGEI ISKGESKEEI TKDPINELTE YGPETITPGH RDEFDPKLPT GEKEEVPGKP GIKNPETGDV VRPPVDSVTK YGPVKGDSIV EKEEIPFEKE RKFNPDLAPG TEKVTREGQK GEKTITTPTL KNPLTGVIIS KGEPKEEITK DPINELTEYG PETITPGHRD EFDPKLPTGE KEEVPGKPGI KNPETGDVVR PPVDSVTKYG PVKGDSIVEK EEIPFKKERK FNPDLAPGTE KVTREGQKGE KTITTPTLKN PLTGEIISKG ESKEEITKDP INELTEYGPE TITPGHRDEF DPKLPTGEKE EVPGKPGIKN PETGDVVRPP VDSVTKYGPV KGDSIVEKEE IPFEKERKFN PDLAPGTEKV TREGQKGEKT ITTPTLKNPL TGEIISKGES KEEITKDPIN ELTEYGPETI TPGHRDEFDP KLPTGEKEEV PGKPGIKNPE TGDVVRPPVD SVTKYGPVKG DSIVEKEEIP FKKERKFNPD LAPGTEKVTR EGQKGEKTIT TPTLKNPLTG EIISKGESKE EITKDPINEL TEYGPETITP GHRDEFDPKL PTGEKEEVPG KPGIKNPETG DVVRPPVDSV TKYGPVKGDS IVEKEEIPFE KERKFNPDLA PGTEKVTREG QKGEKTITTP TLKNPLTGEI ISKGESKEEI TKDPINELTE YGPETWSHPQ FEK

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: G15-G17 / 測定日: 2013年11月12日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0449 4.4884
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 405 /
MinMax
Q0.004619 0.4303
P(R) point6 410
R0 630
結果
D max: 63 / カーブのタイプ: single_conc
コメント: SAXS was used to determine whether the EG5 repeat forms an extended rod-like structure in solution.
実験値StandardPorod
分子量70.9 kDa70.9 kDa101.2 kDa
体積--122 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I014990 14578
慣性半径, Rg 17.5 nm15.9 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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