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- PDB-4wua: Crystal structure of human SRPK1 complexed to an inhibitor SRPIN340 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wua
タイトルCrystal structure of human SRPK1 complexed to an inhibitor SRPIN340
要素SRSF protein kinase 1, linker, SRSF protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase / kinase-inhibitor complex / pre-mRNA splicing / ATP-binding / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm DNA condensation / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of viral genome replication / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA splicing / chromosome segregation ...sperm DNA condensation / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of viral genome replication / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA splicing / chromosome segregation / nuclear matrix / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / nuclear speck / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3UL / CITRIC ACID / SRSF protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Hoshina, M. / Ikura, T. / Hosoya, T. / Hagiwara, M. / Ito, N.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2015
タイトル: Identification of a Dual Inhibitor of SRPK1 and CK2 That Attenuates Pathological Angiogenesis of Macular Degeneration in Mice
著者: Morooka, S. / Hoshina, M. / Kii, I. / Okabe, T. / Kojima, H. / Inoue, N. / Okuno, Y. / Denawa, M. / Yoshida, S. / Fukuhara, J. / Ninomiya, K. / Ikura, T. / Furuya, T. / Nagano, T. / Noda, K. ...著者: Morooka, S. / Hoshina, M. / Kii, I. / Okabe, T. / Kojima, H. / Inoue, N. / Okuno, Y. / Denawa, M. / Yoshida, S. / Fukuhara, J. / Ninomiya, K. / Ikura, T. / Furuya, T. / Nagano, T. / Noda, K. / Ishida, S. / Hosoya, T. / Ito, N. / Yoshimura, N. / Hagiwara, M.
履歴
登録2014年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SRSF protein kinase 1, linker, SRSF protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1813
ポリマ－45,6391
非ポリマー5412
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area16450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.132, 75.132, 310.623
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 SRSF protein kinase 1, linker, SRSF protein kinase 1 / SFRS protein kinase 1 / Serine/arginine-rich protein-specific kinase 1 / SR-protein-specific kinase 1


分子量: 45639.066 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 213-426, UNP residues 465-826 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3)
参照: UniProt: Q96SB4, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-3UL / N-[2-(1-piperidinyl)-5-(trifluoromethyl)phenyl]-4-pyridinecarboxamide / SRPIN-340


分子量: 349.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18F3N3O
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.2M ammonium acetate, 5%PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 36614 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 20.9 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 71.03
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 21.5 % / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000data processing
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化開始モデル: 1WAK

1wak


解像度: 2→49.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 3.374 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23634 1840 5.1 %RANDOM
Rwork0.19661 ---
obs0.19861 34331 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.412 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20.25 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→49.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2791 0 38 113 2942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0192902
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8481.9713933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87236492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8495344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.48924.141128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.87515522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1553.3031377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1553.3031375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0774.9271717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.0764.9281718
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1343.7941525
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1293.7951523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.1285.4782215
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.58726.9023357
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.57826.8393321
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 148 -
Rwork0.234 2426 -
obs--98.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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