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- PDB-4wcw: Ribosomal silencing factor during starvation or stationary phase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wcw
タイトルRibosomal silencing factor during starvation or stationary phase (RsfS) from Mycobacterium tuberculosis
要素Ribosomal silencing factor RsfS
キーワードTRANSLATION / Tuberculosis Ribosomal Silencing dimer / Structural Genomics / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / negative regulation of translation / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal silencing factor during starvation / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal silencing factor RsfS
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Li, X. / Sun, Q. / Jiang, C. / Yang, K. / Hung, L. / Zhang, J. / Sacchettini, J. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01AI095208 米国
Welch FoundationA-0015 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of Ribosomal Silencing Factor Bound to Mycobacterium tuberculosis Ribosome.
著者: Xiaojun Li / Qingan Sun / Cai Jiang / Kailu Yang / Li-Wei Hung / Junjie Zhang / James C Sacchettini /
要旨: The ribosomal silencing factor RsfS slows cell growth by inhibiting protein synthesis during periods of diminished nutrient availability. The crystal structure of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) ...The ribosomal silencing factor RsfS slows cell growth by inhibiting protein synthesis during periods of diminished nutrient availability. The crystal structure of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) RsfS, together with the cryo-electron microscopy (EM) structure of the large subunit 50S of Mtb ribosome, reveals how inhibition of protein synthesis by RsfS occurs. RsfS binds to the 50S at L14, which, when occupied, blocks the association of the small subunit 30S. Although Mtb RsfS is a dimer in solution, only a single subunit binds to 50S. The overlap between the dimer interface and the L14 binding interface confirms that the RsfS dimer must first dissociate to a monomer in order to bind to L14. RsfS interacts primarily through electrostatic and hydrogen bonding to L14. The EM structure shows extended rRNA density that it is not found in the Escherichia coli ribosome, the most striking of these being the extended RNA helix of H54a.
履歴
登録2014年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22015年10月21日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal silencing factor RsfS
B: Ribosomal silencing factor RsfS
C: Ribosomal silencing factor RsfS
D: Ribosomal silencing factor RsfS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,49112
ポリマ－61,1084
非ポリマー3828
水6,810378
1
A: Ribosomal silencing factor RsfS
B: Ribosomal silencing factor RsfS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7456
ポリマ－30,5542
非ポリマー1914
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11730 Å2
手法PISA
2
C: Ribosomal silencing factor RsfS
D: Ribosomal silencing factor RsfS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7456
ポリマ－30,5542
非ポリマー1914
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area12060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.975, 50.975, 64.546
Angle α, β, γ (deg.)110.27, 96.17, 110.59
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Dimer confirmed by gel filtration

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要素

#1: タンパク質
Ribosomal silencing factor RsfS


分子量: 15277.115 Da / 分子数: 4 / 変異: Y102A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: rsfS, Rv2420c, P425_02518, RVBD_2420c / 発現宿主: Mycobacterium smegmatis (バクテリア) / 参照: UniProt: O86327
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium Cacodylate pH6.5, 0.2 M Magnesium Acetate, 30% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.06 Å / Num. obs: 49832 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 1.7 % / Net I/σ(I): 6.3

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O5A

2o5a


解像度: 2.1→46.06 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 1446 4.82 %
Rwork0.2105 --
obs0.2127 29976 93.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3522 0 22 378 3922
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063590
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8924870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2851295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059559
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003652
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.17510.2881390.21892498X-RAY DIFFRACTION83
2.1751-2.26220.30621430.21512642X-RAY DIFFRACTION87
2.2622-2.36510.26481570.21642804X-RAY DIFFRACTION92
2.3651-2.48980.27211350.22292930X-RAY DIFFRACTION95
2.4898-2.64580.3131390.22712909X-RAY DIFFRACTION95
2.6458-2.850.26431400.22692987X-RAY DIFFRACTION96
2.85-3.13680.24591440.21732940X-RAY DIFFRACTION96
3.1368-3.59050.24591470.20252978X-RAY DIFFRACTION97
3.5905-4.52310.22521420.18422882X-RAY DIFFRACTION94
4.5231-46.07620.24021600.21332960X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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