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- PDB-4wb5: Crystal structure of human cAMP-dependent protein kinase A (catal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wb5
タイトルCrystal structure of human cAMP-dependent protein kinase A (catalytic alpha subunit)
要素
  • PKI (5-24)
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / catalysis / protein kinase / adenosine triphosphate / phosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / channel activator activity / HDL assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / mitochondrial protein catabolic process / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / nucleotide-activated protein kinase complex / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction ...PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / channel activator activity / HDL assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / mitochondrial protein catabolic process / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / nucleotide-activated protein kinase complex / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / high-density lipoprotein particle assembly / Rap1 signalling / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / intracellular potassium ion homeostasis / cAMP-dependent protein kinase activity / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / protein localization to lipid droplet / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / PKA activation / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / Triglyceride catabolism / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / mesoderm formation / RET signaling / cAMP/PKA signal transduction / sperm flagellum / Regulation of MECP2 expression and activity / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / plasma membrane raft / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / regulation of cardiac conduction / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of macroautophagy / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / Hedgehog 'off' state / Ion homeostasis / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of phagocytosis / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / positive regulation of gluconeogenesis / Mitochondrial protein degradation / CD209 (DC-SIGN) signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of calcium-mediated signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of heart rate / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / Regulation of insulin secretion / neural tube closure / cellular response to glucose stimulus / Degradation of GLI1 by the proteasome / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / neuromuscular junction / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / VEGFA-VEGFR2 Pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / GPER1 signaling / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.641 Å
データ登録者Cheung, J. / Ginter, C. / Cassidy, M. / Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural insights into mis-regulation of protein kinase A in human tumors.
著者: Cheung, J. / Ginter, C. / Cassidy, M. / Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Robine, N. / Darnell, R.B. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Database references
改定 1.32015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.42017年11月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: PKI (5-24)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5405
ポリマ－42,9842
非ポリマー5563
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.178, 75.091, 80.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40757.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKACA, PKACA / プラスミド: pLATE11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P17612, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド PKI (5-24)


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61925*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG 6000, 0.1M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.641→50 Å / Num. obs: 54512 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 23.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 0.946 / Net I/av σ(I): 30.98 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 294985
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.641-1.684.70.84627070.5870.4310.9530.79899.9
1.68-1.715.20.86826850.7520.4160.9650.587100
1.71-1.745.30.72626670.7970.3470.8060.609100
1.74-1.785.30.61126820.8610.2910.6780.621100
1.78-1.825.40.47927330.90.2260.5310.639100
1.82-1.865.40.4126770.9310.1930.4540.66499.9
1.86-1.95.40.32126930.950.1510.3550.697100
1.9-1.965.50.26327090.960.1240.2920.791100
1.96-2.015.50.19527180.9770.0910.2160.724100
2.01-2.085.50.15426920.9840.0720.1710.803100
2.08-2.155.50.11927290.9910.0560.1310.822100
2.15-2.245.50.09727340.9930.0450.1070.874100
2.24-2.345.50.0926980.9940.0420.0991.075100
2.34-2.465.50.06827320.9960.0320.0760.971100
2.46-2.625.60.0627370.9970.0280.0660.98899.9
2.62-2.825.50.05127330.9970.0240.0571.07999.9
2.82-3.115.50.04427610.9980.0210.0481.26999.7
3.11-3.555.50.03527490.9980.0170.0391.54399.4
3.55-4.485.50.03127820.9980.0150.0341.71299
4.48-505.30.03228940.9980.0150.0351.49997.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WB8

4wb8


解像度: 1.641→36.589 Å / FOM work R set: 0.8588 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1956 2641 4.85 %RANDOM
Rwork0.1633 51814 --
obs0.165 54455 98.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.35 Å2 / Biso mean: 31.54 Å2 / Biso min: 13.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.641→36.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 33 405 3393
Biso mean--21.58 40.49 -
残基数----358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123162
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3724295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073449
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1741187
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.641-1.67080.33541080.24852267237583
1.6708-1.7030.28791340.231627142848100
1.703-1.73770.20391250.20627392864100
1.7377-1.77550.23941350.19727142849100
1.7755-1.81680.2391340.186927332867100
1.8168-1.86220.23351450.19227062851100
1.8622-1.91260.27311300.198427472877100
1.9126-1.96890.21311420.184627522894100
1.9689-2.03240.20821110.170927672878100
2.0324-2.1050.18111190.16227292848100
2.105-2.18930.19771250.161427562881100
2.1893-2.28890.20761530.165627412894100
2.2889-2.40960.19471410.164827432884100
2.4096-2.56050.21491700.168227122882100
2.5605-2.75820.22631630.172927632926100
2.7582-3.03560.22771500.170327562906100
3.0356-3.47460.18711520.16327842936100
3.4746-4.37650.17141530.13622796294999
4.3765-36.59810.14831510.14692895304698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.945-4.68790.9983.72-1.71843.4917-0.0135-0.29650.29660.71860.10310.5797-0.6046-0.8347-0.0630.3270.0670.08480.3562-0.0430.3154-40.15741.355718.0822
21.4493-0.5108-1.61051.0902-0.9254.5148-0.0496-0.0649-0.0554-0.1106-0.00350.03650.47840.09740.02830.2343-0.09930.00280.261-0.03870.2849-32.033-20.16751.2502
34.17480.01412.87992.245-0.04114.6404-0.0340.2152-0.2331-0.14540.06930.14060.3476-0.1017-0.02390.1752-0.04480.02580.1896-0.03440.183-30.375-19.44870.0881
40.72420.1534-0.03961.5446-0.57622.0876-0.04820.0862-0.0045-0.07410.0710.1836-0.0353-0.2902-0.04920.1181-0.0054-0.01220.1955-0.02470.1764-30.6238-4.33531.9636
51.03320.4809-0.40222.0481-1.10293.46870.0072-0.08430.02140.0122-0.1332-0.1173-0.17530.25020.12890.13810.0074-0.0060.1496-0.00720.1372-19.6023.1813.7593
62.7110.42570.39462.6766-0.90034.148-0.0254-0.10780.42570.2416-0.0327-0.0216-0.89480.05110.03440.46540.0034-0.01320.1498-0.01040.27-23.067318.24422.8453
70.65370.5658-0.48873.79991.52592.33020.0360.3050.1586-0.4321-0.10820.7188-0.2927-0.59610.06530.31610.1598-0.0940.45840.0370.3992-41.42888.9881-3.4718
80.54970.0760.59814.2686-2.91066.5301-0.00110.1205-0.1858-0.46540.0273-0.09940.722-0.0488-0.10970.1852-0.05890.04160.2226-0.04120.2447-26.9659-19.806-1.4227
95.1304-1.2933-3.30268.2252-5.52558.15150.04460.0771-0.02390.0094-0.21250.4215-0.34410.09140.20410.2188-0.0273-0.0140.2615-0.02550.184-13.05258.108-16.0968
105.96972.22190.39954.1866-0.02750.9133-0.3103-0.6103-0.58510.5864-0.0363-0.34550.96660.01740.24470.39850.05740.05750.23660.03970.2048-14.0108-3.8996-4.1142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 13 through 31 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 54 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 55 through 81 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 82 through 160 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 161 through 252 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 253 through 297 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 298 through 316 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 317 through 350 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'I' and (resid 5 through 11 )I0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'I' and (resid 12 through 24 )I0

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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