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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v7i | |||||||||
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タイトル | Ribosome-SecY complex. | |||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / RIBOSOME-SECY COMPLEX / PROTEIN TRANSLOCATION / Cell membrane / Membrane / Protein transport / Translocation / Transmembrane / Transport / Repressor / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / Translation regulation / tRNA-binding / Acetylation / Methylation / Antibiotic resistance / Transcription / Transcription regulation / Transcription termination / Phosphoprotein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / response to reactive oxygen species / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / protein transport / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌) Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Gumbart, J.C. / Trabuco, L.G. / Schreiner, E. / Villa, E. / Schulten, K. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2009 タイトル: Regulation of the protein-conducting channel by a bound ribosome. 著者: James Gumbart / Leonardo G Trabuco / Eduard Schreiner / Elizabeth Villa / Klaus Schulten / 要旨: During protein synthesis, it is often necessary for the ribosome to form a complex with a membrane-bound channel, the SecY/Sec61 complex, in order to translocate nascent proteins across a cellular ...During protein synthesis, it is often necessary for the ribosome to form a complex with a membrane-bound channel, the SecY/Sec61 complex, in order to translocate nascent proteins across a cellular membrane. Structural data on the ribosome-channel complex are currently limited to low-resolution cryo-electron microscopy maps, including one showing a bacterial ribosome bound to a monomeric SecY complex. Using that map along with available atomic-level models of the ribosome and SecY, we have determined, through molecular dynamics flexible fitting (MDFF), an atomic-resolution model of the ribosome-channel complex. We characterized computationally the sites of ribosome-SecY interaction within the complex and determined the effect of ribosome binding on the SecY channel. We also constructed a model of a ribosome in complex with a SecY dimer by adding a second copy of SecY to the MDFF-derived model. The study involved 2.7-million-atom simulations over altogether nearly 50 ns. | |||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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PDBx/mmCIF形式 | 4v7i.cif.gz | 3.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4v7i.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
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文書・要旨 | 4v7i_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4v7i_full_validation.pdf.gz | 4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4v7i_validation.xml.gz | 493 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4v7i_validation.cif.gz | 750.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/4v7i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/4v7i | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1484M M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 A7A8BA
#1: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: GenBank: CP001637.1 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: GenBank: JO1695.2 |
#36: RNA鎖 | 分子量: 499690.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: GenBank: J01695.2 |
-PREPROTEIN TRANSLOCASE ... , 3種, 3分子 AAABAC
#3: タンパク質 | 分子量: 48367.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: chimeric protein: Escherichia coli, Methanococcus jannaschii 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) |
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#4: タンパク質 | 分子量: 7149.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: chimeric protein: Escherichia coli, Methanococcus jannaschii 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) |
#5: タンパク質 | 分子量: 5967.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌) 参照: UniProt: P60460 |
+50S ribosomal protein ... , 30種, 30分子 A5A6ADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASATAUAVAWAXAYAZA0A1A2A3A4
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 BBBCBDBEBFBGBHBIBJBKBLBMBNBOBPBQBRBSBTBU
#37: タンパク質 | 分子量: 26781.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7V0 |
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#38: タンパク質 | 分子量: 26031.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7V3 |
#39: タンパク質 | 分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7V8 |
#40: タンパク質 | 分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7W1 |
#41: タンパク質 | 分子量: 15727.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P02358 |
#42: タンパク質 | 分子量: 20055.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P02359 |
#43: タンパク質 | 分子量: 14146.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7W7 |
#44: タンパク質 | 分子量: 14886.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7X3 |
#45: タンパク質 | 分子量: 11755.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7R5 |
#46: タンパク質 | 分子量: 13870.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7R9 |
#47: タンパク質 | 分子量: 13768.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7S3 |
#48: タンパク質 | 分子量: 13128.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7S9 |
#49: タンパク質 | 分子量: 11606.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0AG59 |
#50: タンパク質 | 分子量: 10319.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 参照: UniProt: Q8X9M2 |
#51: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7T3 |
#52: タンパク質 | 分子量: 9724.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0AG63 |
#53: タンパク質 | 分子量: 9005.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7T7 |
#54: タンパク質 | 分子量: 10455.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7U3 |
#55: タンパク質 | 分子量: 9708.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7U7 |
#56: タンパク質 | 分子量: 8524.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P68679 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: RIBOSOME-SECY COMPLEX / タイプ: RIBOSOME / 詳細: IN DDM |
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緩衝液 | 名称: 50 MM HEPES- KOH PH 7.5, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 0.05% DDM pH: 7.5 詳細: 50 MM HEPES- KOH PH 7.5, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 0.05% DDM |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: SOLID CARBON ON A HOLEY FILM, 400 MESH CU GRID |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE 詳細: THE SPECIMENS WERE PLUNGE FROZEN IN LIQUID ETHANE AT 4 DEGREES C AT AN RH OF ~90-95%. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 詳細: GATAN DH626 COLD HOLDER |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 51000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EMAN- PHASE FLIPPING OF PARTICLES FORM THE SAME MICROGRAPH | |||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 9.6 Å / 粒子像の数: 39000 / ピクセルサイズ(実測値): 2.73 Å / 詳細: EMAN / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: RMSD CONVERGENCE 詳細: METHOD--MOLECULAR DYNAMICS FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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