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- PDB-4uz7: STRUCTURE OF THE WNT DEACYLASE NOTUM - CRYSTAL FORM VI - 2.2A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uz7
タイトルSTRUCTURE OF THE WNT DEACYLASE NOTUM - CRYSTAL FORM VI - 2.2A
要素PROTEIN NOTUM HOMOLOG
キーワードHYDROLASE / WNT / ESTERASE / EXTRACELLULAR / ALPHA/BETA HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


[Wnt protein] O-palmitoleoyl-L-serine hydrolase / protein depalmitoleylation / palmitoleyl hydrolase activity / phospholipase C activity / Release of Hh-Np from the secreting cell / regulation of bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway ...[Wnt protein] O-palmitoleoyl-L-serine hydrolase / protein depalmitoleylation / palmitoleyl hydrolase activity / phospholipase C activity / Release of Hh-Np from the secreting cell / regulation of bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endoplasmic reticulum lumen / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectinacetylesterase/NOTUM / Pectinacetylesterase
類似検索 - ドメイン・相同性
Palmitoleoyl-protein carboxylesterase NOTUM
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zebisch, M. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Notum Deacylates Wnt Proteins to Suppress Signalling Activity.
著者: Kakugawa, S. / Langton, P.F. / Zebisch, M. / Howell, S.A. / Chang, T. / Liu, Y. / Feizi, T. / Bineva, G. / O'Reilly, N. / Snijders, A.P. / Jones, E.Y. / Vincent, J.
履歴
登録2014年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN NOTUM HOMOLOG
B: PROTEIN NOTUM HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1703
ポリマ－87,1342
非ポリマー351
水3,729207
1
A: PROTEIN NOTUM HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6032
ポリマ－43,5671
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN NOTUM HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5671
ポリマ－43,5671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.863, 79.925, 160.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2042-

HOH

21A-2046-

HOH

31B-2038-

HOH

41B-2041-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, -0.001, -0.01), (-0.001, -1, 0.011), (-0.01, -0.011, -1)
ベクター: 25.006, -53.643, -80.513)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN NOTUM HOMOLOG


分子量: 43567.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 81-451 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P988, carboxylesterase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細C330S ENGINEERED MUTATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 20 %V/V GLYCEROL 24 %W/V PEG4000 0.160 M MGCL2 0.080 M TRIS-HCL PH 8.5 20MM SOS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→80 Å / Num. obs: 40126 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.5

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0073 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→79.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 12.298 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22864 1063 2.6 %RANDOM
Rwork0.18271 ---
obs0.18397 39061 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.807 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å20 Å2-0.64 Å2
2---1.52 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→79.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5700 0 1 207 5908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195886
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4531.948017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.819312414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2955716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.75822.482282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.71915933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0991558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2844
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021469
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7512.6422861
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7462.6412860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8663.9493569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.462.9943025
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 78 -
Rwork0.263 2888 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39140.06660.04950.45440.0710.5174-0.0475-0.00250.0162-0.06310.04920.0049-0.0098-0.0513-0.00180.0188-0.0137-0.00580.06550.01180.0038-14.5568-25.8751-19.8335
20.3322-0.00960.18970.91980.080.4203-0.0166-0.0305-0.01090.0760.02860.10770.0031-0.0387-0.0120.00770.00560.01010.06420.00770.0156-40.1477-28.6527-60.1201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A87 - 451
2X-RAY DIFFRACTION2B87 - 451

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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