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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4uz6 | |||||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE WNT DEACYLASE NOTUM - CRYSTAL FORM V - SOS COMPLEX - 1.9A | |||||||||
要素 | PROTEIN NOTUM HOMOLOG | |||||||||
キーワード | HYDROLASE / WNT / ESTERASE / EXTRACELLULAR / ALPHA/BETA HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 [Wnt protein] O-palmitoleoyl-L-serine hydrolase / protein depalmitoleylation / palmitoleyl hydrolase activity / phospholipase C activity / Release of Hh-Np from the secreting cell / regulation of bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway ...[Wnt protein] O-palmitoleoyl-L-serine hydrolase / protein depalmitoleylation / palmitoleyl hydrolase activity / phospholipase C activity / Release of Hh-Np from the secreting cell / regulation of bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endoplasmic reticulum lumen / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Zebisch, M. / Jones, E.Y. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2015 タイトル: Notum Deacylates Wnt Proteins to Suppress Signalling Activity. 著者: Kakugawa, S. / Langton, P.F. / Zebisch, M. / Howell, S.A. / Chang, T. / Liu, Y. / Feizi, T. / Bineva, G. / O'Reilly, N. / Snijders, A.P. / Jones, E.Y. / Vincent, J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4uz6.cif.gz | 296.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4uz6.ent.gz | 244.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4uz6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/4uz6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/4uz6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.003, 0.988, -0.152), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43567.148 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 81-451 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLYCOSYLATED AT N96 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P988, carboxylesterase #2: 多糖 | #3: 糖 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | C330S ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 20 %W/V PEG3350, 0.2 M AMMONIUM SULFATE 20MM SOS, pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9793 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→34.4 Å / Num. obs: 72075 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: NONE 解像度: 1.9→97.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.564 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 38.157 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→97.9 Å
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拘束条件 |
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