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- PDB-4uxb: Human ARTD1 (PARP1) - Catalytic domain in complex with inhibitor PJ34 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uxb
タイトルHuman ARTD1 (PARP1) - Catalytic domain in complex with inhibitor PJ34
要素POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1
キーワードTRANSFERASE / NAD / ADP-RIBOSE / PARP1 / ARTD1 / ARTD TRANSFERASE DOMAIN / ADP- RIBOSYLATION / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / positive regulation of single strand break repair / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / response to aldosterone / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein autoprocessing / site of DNA damage / macrophage differentiation / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P34 / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Thorsell, A.G. / Karlberg, T. / Schuler, H.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Potency and Promiscuity in Poly(ADP-ribose) Polymerase (PARP) and Tankyrase Inhibitors.
著者: Thorsell, A.G. / Ekblad, T. / Karlberg, T. / Low, M. / Pinto, A.F. / Tresaugues, L. / Moche, M. / Cohen, M.S. / Schuler, H.
履歴
登録2014年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年3月22日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1
B: POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4615
ポリマ－78,7742
非ポリマー6873
水41423
1
A: POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7783
ポリマ－39,3871
非ポリマー3912
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6822
ポリマ－39,3871
非ポリマー2951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.242, 166.423, 182.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.993, -0.03487, 0.1124), (-0.09934, -0.2643, -0.9593), (0.06317, -0.9638, 0.259)
ベクター: -33.69, 45.07, 35.31)

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要素

#1: タンパク質 POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1 / PARP-1 / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE DIPHTHERIA TOXIN-LIKE 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 1 / ...PARP-1 / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE DIPHTHERIA TOXIN-LIKE 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 1 / ADPRT 1 / POLYADP-RIBOSEH SYNTASE 1 / POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1


分子量: 39387.078 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 662-1011 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-P34 / N~2~,N~2~-DIMETHYL-N~1~-(6-OXO-5,6-DIHYDROPHENANTHRIDIN-2-YL)GLYCINAMIDE / PJ-34


分子量: 295.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17N3O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 25% PEG3350 0.2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M BIS-TRIS PH 5.5, 1MM PJ34

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96865
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96865 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.22→47.4 Å / Num. obs: 12743 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 110.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 2.9
反射 シェル解像度: 3.22→3.39 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 4L6S

4l6s


解像度: 3.22→45.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9012 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2729 604 4.87 %RANDOM
Rwork0.2358 ---
obs0.2376 12412 93.88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 96.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.5709 Å20 Å20 Å2
2--12.8843 Å20 Å2
3----25.4552 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.852 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→45.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 49 23 5286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085356HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.027222HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2528SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes141HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes745HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5356HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion692SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5664SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.22→3.53 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3803 131 4.75 %
Rwork0.2999 2626 -
all0.3035 2757 -
obs--93.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1861-0.4781-1.6233.0587-0.83463.00940.3062-0.21660.58470.0058-0.10540.0553-0.49290.4168-0.2007-0.4027-0.07530.0738-0.3995-0.12260.30344.313525.346727.487
25.7813-2.34660.214.5209-0.31061.92070.17310.1261-0.1054-0.6411-0.0344-0.08570.0566-0.0111-0.1386-0.465-0.11310.1129-0.2198-0.06740.138-36.385411.257721.4283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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