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- PDB-4uuu: 1.7 A resolution structure of human cystathionine beta-synthase r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uuu
タイトル1.7 A resolution structure of human cystathionine beta-synthase regulatory domain (del 516-525) in complex with SAM
要素CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding ...Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-serine metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / L-cysteine catabolic process / cysteine biosynthetic process / cerebellum morphogenesis / transsulfuration / DNA protection / endochondral ossification / cysteine biosynthetic process from serine / nitric oxide binding / response to folic acid / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of JNK cascade / nitrite reductase (NO-forming) activity / superoxide metabolic process / blood vessel remodeling / maternal process involved in female pregnancy / blood vessel diameter maintenance / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / cellular response to hypoxia / heme binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / CBS-domain / CBS-domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme ...Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / CBS-domain / CBS-domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Cystathionine beta-synthase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Kopec, J. / McCorvie, T.J. / Fitzpatrick, F. / Strain-Damerell, C. / Froese, D.S. / Tallant, C. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Inter-Domain Communication of Human Cystathionine Beta Synthase: Structural Basis of S-Adenosyl-L-Methionine Activation.
著者: Mccorvie, T.J. / Kopec, J. / Hyung, S. / Fitzpatrick, F. / Feng, X. / Termine, D. / Strain-Damerell, C. / Vollmar, M. / Fleming, J. / Janz, J.M. / Bulawa, C. / Yue, W.W.
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Structure summary
改定 1.22014年9月17日Group: Structure summary
改定 1.32014年11月5日Group: Database references
改定 1.42015年1月14日Group: Database references
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE
B: CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,43616
ポリマ－34,8942
非ポリマー1,54214
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area15500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.850, 78.650, 90.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE


分子量: 17447.162 Da / 分子数: 2 / 断片: REGULATORY DOMAIN, RESIDUES 406-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: (DELETION RESIDUES 515-526) / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P35520, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DEL 515-526

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.66 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 36% PEG550MME, 0.1M TRIS PH 7.5, 0.2M CALCIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→39.09 Å / Num. obs: 31258 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 21.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.71→1.76 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.71→36.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 4.427 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. DELETION RESIDUES 515-526
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19858 1532 4.9 %RANDOM
Rwork0.15909 ---
obs0.16101 29673 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å20 Å2
2--2.62 Å20 Å2
3----1.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→36.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2217 0 102 157 2476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0192397
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022384
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.9893243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78335458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6815291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.99424.59298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.64115404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1031510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0180.022606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6011.741146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5981.741146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2472.5951422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9912.3051251
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.712→1.756 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 111 -
Rwork0.241 2092 -
obs--96.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3794-0.0136-0.58920.4881-0.2011.05130.0106-0.0966-0.02850.0071-0.0548-0.0355-0.08510.08740.04420.0538-0.0255-0.02040.12170.00760.0116-6.192412.6365-21.1568
29.04165.3595-4.35787.6423-2.41552.56210.3190.09090.96520.14730.16470.3566-0.5476-0.2002-0.48370.35250.12020.04740.1505-0.00960.1168-12.819613.6466-11.9557
33.42840.9560.43892.73660.2422.8919-0.033-0.08310.26420.1068-0.00280.1568-0.1667-0.09640.03590.06370.01290.02010.12640.01940.0549-11.32898.5895-13.9404
41.6491-2.2484-4.78266.33317.250114.033-0.10450.03370.00020.6992-0.08160.86080.4111-0.11030.18610.11430.05120.1460.317-0.0230.2276-8.247933.2677-40.7387
50.87890.4398-0.12991.1666-0.42790.906-0.0558-0.0238-0.0905-0.0306-0.0277-0.01970.1386-0.10620.08340.0347-0.00640.010.1344-0.01280.0369-16.93792.9352-36.8451
61.38671.2690.32831.94630.27450.8584-0.05630.0575-0.0182-0.0601-0.03990.059-0.0789-0.08190.09620.02630.01370.00010.1247-0.00820.0267-10.1948.0024-42.8585
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-7 - 483
2X-RAY DIFFRACTION2A484 - 498
3X-RAY DIFFRACTION3A499 - 545
4X-RAY DIFFRACTION4B-14 - -1
5X-RAY DIFFRACTION5B406 - 502
6X-RAY DIFFRACTION6B503 - 547

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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