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- PDB-4utf: Structure of the GH99 endo-alpha-mannosidase from Bacteroides xyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4utf
タイトルStructure of the GH99 endo-alpha-mannosidase from Bacteroides xylanisolvens in complex with mannose-alpha-1,3-isofagomine and alpha- 1,2-mannobiose
要素GLYCOSYL HYDROLASE FAMILY 71
キーワードHYDROLASE / BACTEROIDES / ALPHA-MANNOSIDASE / POLYSACCHARIDE UTILISATION LOCUS / MANNOSE / MANNAN / BIOCATALYSIS / YEAST / CATALYTIC DOMAIN / CARBOHYDRATE CONFORMATION / CAZY / GLYCOSIDE HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 99 / Glycosyl hydrolase family 99 / Glycosidases / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2alpha-alpha-mannobiose / 5-HYDROXYMETHYL-3,4-DIHYDROXYPIPERIDINE / alpha-D-mannopyranose / Glycosyl hydrolase family 71
類似検索 - 構成要素
生物種BACTEROIDES XYLANISOLVENS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Cuskin, F. / Lowe, E.C. / Temple, M.J. / Zhu, Y. / Pudlo, N.A. / Cameron, E.A. / Urs, K. / Thompson, A.J. / Cartmell, A. / Rogowski, A. ...Cuskin, F. / Lowe, E.C. / Temple, M.J. / Zhu, Y. / Pudlo, N.A. / Cameron, E.A. / Urs, K. / Thompson, A.J. / Cartmell, A. / Rogowski, A. / Tolbert, T. / Piens, K. / Bracke, D. / Vervecken, W. / Hakki, Z. / Speciale, G. / Munoz-Munoz, J.L. / Pena, M.J. / McLean, R. / Suits, M.D. / Boraston, A.B. / Atherly, T. / Ziemer, C.J. / Williams, S.J. / Davies, G.J. / Abbott, D.W. / Martens, E.C. / Gilbert, H.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Human Gut Bacteroidetes Can Utilize Yeast Mannan Through a Selfish Mechanism.
著者: Cuskin, F. / Lowe, E.C. / Temple, M. / Zhu, Y. / Cameron, E.A. / Pudlo, N.A. / Porter, N.T. / Urs, K. / Thompson, A.J. / Cartmell, A. / Rogowski, A. / Hamilton, B.S. / Chen, R. / Tolbert, T.J. ...著者: Cuskin, F. / Lowe, E.C. / Temple, M. / Zhu, Y. / Cameron, E.A. / Pudlo, N.A. / Porter, N.T. / Urs, K. / Thompson, A.J. / Cartmell, A. / Rogowski, A. / Hamilton, B.S. / Chen, R. / Tolbert, T.J. / Piens, K. / Bracke, D. / Vervecken, W. / Hakki, Z. / Speciale, G. / Munoz-Munoz, J.L. / Day, A. / Pena, M.J. / Mclean, R. / Suits, M.D.L. / Boraston, A.B. / Atherly, T. / Ziemer, C.J. / Williams, S.J. / Davies, G.J. / Abbott, W.D. / Martens, E.C. / Gilbert, H.J.
履歴
登録2014年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Non-polymer description
改定 1.22016年8月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOSYL HYDROLASE FAMILY 71
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2736
ポリマ－43,4791
非ポリマー7945
水8,953497
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.469, 108.469, 67.755
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2081-

HOH

21A-2228-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GLYCOSYL HYDROLASE FAMILY 71 / ENDO-ALPHA-MANNOSIDASE


分子量: 43479.266 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-380 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACTEROIDES XYLANISOLVENS (バクテリア)
株: XB1A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: D6D1V7, glycoprotein endo-alpha-1,2-mannosidase

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose / 2alpha-alpha-mannobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 2alpha-alpha-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1a_1-5]/1-1/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 500分子

#4: 化合物 ChemComp-IFM / 5-HYDROXYMETHYL-3,4-DIHYDROXYPIPERIDINE / Afegostat / isofagomine / (3R,4R,5R)-5-(HYDROXYMETHYL)PIPERIDINE-3,4-DIOL / イソファゴミン


分子量: 147.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.6 / 詳細: 2.8 M SODIUM ACETATE, PH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→39.4 Å / Num. obs: 96371 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0033精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PREVIOUSLY SOLVED NATIVE APO STRUCTURE

解像度: 1.3→76.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.986 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.982 / SU B: 1.31 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.036 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13901 4797 5 %RANDOM
Rwork0.11196 ---
obs0.11333 91564 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.787 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→76.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2815 0 52 497 3364
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.023118
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022786
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5171.954275
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.22136424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3035390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05523.067150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29915467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7711520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02783
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.21128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.21488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21507
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0860.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3540.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.20.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1520.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1461.7111462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1461.7111463
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.72.5761839
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3751.8491656
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6562.692420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.42335903
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free37.5625149
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.58256143
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 354 -
Rwork0.233 6766 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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