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- PDB-4urt: The crystal structure of a fragment of netrin-1 in complex with F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4urt
タイトルThe crystal structure of a fragment of netrin-1 in complex with FN5- FN6 of DCC
要素
  • NETRIN RECEPTOR DCC
  • NETRIN-1
キーワードPROTEIN BINDING / APOPTOSIS / AXON GUIDANCE / DEPENDENCE RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glial cell migration / dorsal/ventral axon guidance / DSCAM interactions / chemorepulsion of axon / Cdc42 protein signal transduction / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / negative regulation of dendrite development ...regulation of glial cell migration / dorsal/ventral axon guidance / DSCAM interactions / chemorepulsion of axon / Cdc42 protein signal transduction / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / negative regulation of dendrite development / Netrin-1 signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / motor neuron migration / negative regulation of axon extension / Netrin mediated repulsion signals / substrate-dependent cell migration, cell extension / mammary gland duct morphogenesis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / DCC mediated attractive signaling / inner ear morphogenesis / nuclear migration / positive regulation of cell motility / regulation of synapse assembly / basement membrane / positive regulation of axon extension / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / glial cell proliferation / positive regulation of glial cell proliferation / axonogenesis / axon guidance / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell-cell adhesion / neuron migration / transmembrane signaling receptor activity / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / Ras protein signal transduction / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai ...Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Galactose-binding domain-like / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Netrin-1 / Netrin receptor DCC
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Finci, L.I. / Krueger, N. / Sun, X. / Zhang, J. / Chegkazi, M. / Wu, Y. / Schenk, G. / Mertens, H.D.T. / Svergun, D.I. / Zhang, Y. ...Finci, L.I. / Krueger, N. / Sun, X. / Zhang, J. / Chegkazi, M. / Wu, Y. / Schenk, G. / Mertens, H.D.T. / Svergun, D.I. / Zhang, Y. / Wang, J.-h. / Meijers, R.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of netrin-1 in complex with DCC reveals the bifunctionality of netrin-1 as a guidance cue.
著者: Lorenzo I Finci / Nina Krüger / Xiaqin Sun / Jie Zhang / Magda Chegkazi / Yu Wu / Gundolf Schenk / Haydyn D T Mertens / Dmitri I Svergun / Yan Zhang / Jia-Huai Wang / Rob Meijers /
要旨: Netrin-1 is a guidance cue that can trigger either attraction or repulsion effects on migrating axons of neurons, depending on the repertoire of receptors available on the growth cone. How a single ...Netrin-1 is a guidance cue that can trigger either attraction or repulsion effects on migrating axons of neurons, depending on the repertoire of receptors available on the growth cone. How a single chemotropic molecule can act in such contradictory ways has long been a puzzle at the molecular level. Here we present the crystal structure of netrin-1 in complex with the Deleted in Colorectal Cancer (DCC) receptor. We show that one netrin-1 molecule can simultaneously bind to two DCC molecules through a DCC-specific site and through a unique generic receptor binding site, where sulfate ions staple together positively charged patches on both DCC and netrin-1. Furthermore, we demonstrate that UNC5A can replace DCC on the generic receptor binding site to switch the response from attraction to repulsion. We propose that the modularity of binding allows for the association of other netrin receptors at the generic binding site, eliciting alternative turning responses.
履歴
登録2014年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Data collection / Version format compliance
改定 1.22015年12月2日Group: Derived calculations
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NETRIN-1
B: NETRIN RECEPTOR DCC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,80225
ポリマ－70,7282
非ポリマー3,07423
水00
1
B: NETRIN RECEPTOR DCC
ヘテロ分子

A: NETRIN-1
B: NETRIN RECEPTOR DCC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,23428
ポリマ－93,9723
非ポリマー3,26225
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_554-x,y+1/2,-z-1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-225 kcal/mol
Surface area35660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.650, 87.410, 155.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NETRIN-1 / EPIDIDYMIS TISSUE PROTEIN LI 131P


分子量: 47484.527 Da / 分子数: 1 / 断片: VI AND V DOMAINS, RESIDUES 39-453 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O95631
#2: タンパク質 NETRIN RECEPTOR DCC / COLORECTAL CANCER SUPPRESSOR / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY DCC SUBCLASS MEMBER 1 / TUMOR SUPPRESSOR ...COLORECTAL CANCER SUPPRESSOR / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY DCC SUBCLASS MEMBER 1 / TUMOR SUPPRESSOR PROTEIN DCC / DELETED IN COLORECTAL CANCER


分子量: 23243.568 Da / 分子数: 1 / 断片: FN5-FN6, RESIDUES 844-1043 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P43146

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糖 , 1種, 3分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 20分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 0.1M MES PH 6.0, 0.15M AMMONIUM SULFATE AND 15% (W/V) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月14日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 1 1 1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 20291 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.31 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AQT

4aqt


解像度: 3.1→77.659 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 1095 5.1 %
Rwork0.2297 --
obs0.2314 20291 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→77.659 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4941 0 177 0 5118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0215267
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8637124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0261918
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.121767
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.24110.33641270.29372397X-RAY DIFFRACTION95
3.2411-3.4120.30061410.26112446X-RAY DIFFRACTION99
3.412-3.62570.29961360.25232523X-RAY DIFFRACTION100
3.6257-3.90570.25171540.23742506X-RAY DIFFRACTION100
3.9057-4.29870.27851280.2142552X-RAY DIFFRACTION100
4.2987-4.92060.2411380.1992559X-RAY DIFFRACTION100
4.9206-6.19910.27791470.22032582X-RAY DIFFRACTION100
6.1991-77.68280.23671240.23372726X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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