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万見
- PDB-4uf9: Electron cryo-microscopy structure of PB1-p62 type T filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uf9
タイトルElectron cryo-microscopy structure of PB1-p62 type T filaments
要素SEQUESTOSOME-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SELECTIVE AUTOPHAGY / AUTOPHAGY RECEPTOR / AUTOPHAGY SCAFFOLD / P62/SQSTM1 / SINGLE-PARTICLE HELICAL RECONSTRUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of ferroptosis / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / energy homeostasis / molecular sequestering activity / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / mitophagy / sperm midpiece / immune system process / inclusion body / signaling adaptor activity / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / SH2 domain binding / autophagosome / protein kinase C binding / protein sequestering activity / sarcomere / response to ischemia / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / protein catabolic process / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / Interleukin-1 signaling / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein import into nucleus / late endosome / intracellular protein localization / Neddylation / signaling receptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.3 Å
データ登録者Ciuffa, R. / Lamark, T. / Tarafder, A. / Guesdon, A. / Rybina, S. / Hagen, W.J.H. / Johansen, T. / Sachse, C.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: The selective autophagy receptor p62 forms a flexible filamentous helical scaffold.
著者: Rodolfo Ciuffa / Trond Lamark / Abul K Tarafder / Audrey Guesdon / Sofia Rybina / Wim J H Hagen / Terje Johansen / Carsten Sachse /
要旨: The scaffold protein p62/SQSTM1 is involved in protein turnover and signaling and is commonly found in dense protein bodies in eukaryotic cells. In autophagy, p62 acts as a selective autophagy ...The scaffold protein p62/SQSTM1 is involved in protein turnover and signaling and is commonly found in dense protein bodies in eukaryotic cells. In autophagy, p62 acts as a selective autophagy receptor that recognizes and shuttles ubiquitinated proteins to the autophagosome for degradation. The structural organization of p62 in cellular bodies and the interplay of these assemblies with ubiquitin and the autophagic marker LC3 remain to be elucidated. Here, we present a cryo-EM structural analysis of p62. Together with structures of assemblies from the PB1 domain, we show that p62 is organized in flexible polymers with the PB1 domain constituting a helical scaffold. Filamentous p62 is capable of binding LC3 and addition of long ubiquitin chains induces disassembly and shortening of filaments. These studies explain how p62 assemblies provide a large molecular scaffold for the nascent autophagosome and reveal how they can bind ubiquitinated cargo.
履歴
登録2015年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2937
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-2937
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEQUESTOSOME-1
B: SEQUESTOSOME-1
D: SEQUESTOSOME-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1143
ポリマ－41,1143
非ポリマー00
水00
1
A: SEQUESTOSOME-1
B: SEQUESTOSOME-1
D: SEQUESTOSOME-1
x 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)822,27760
ポリマ－822,27760
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation19
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 20 / Rise per n subunits: 10.09 Å / Rotation per n subunits: -26.71 °)

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要素

#1: タンパク質 SEQUESTOSOME-1 / EBI3-ASSOCIATED PROTEIN OF 60 KDA / EBIAP / P60 / PHOSPHOTYROSINE-INDEPENDENT LIGAND FOR THE LCK ...EBI3-ASSOCIATED PROTEIN OF 60 KDA / EBIAP / P60 / PHOSPHOTYROSINE-INDEPENDENT LIGAND FOR THE LCK SH2 DOMAIN OF 62 KDA / UBIQUITIN-BINDING PROTEIN P62


分子量: 13704.609 Da / 分子数: 3 / 断片: PB1 DOMAIN, RESIDUES 1-122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPTM-P62-PB1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13501

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: PB1(1-122) DOMAIN OF P62- SQSTM-1 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM TRIS PH 7.5, 100 MM NACL, DTT 4 MM / pH: 7.5 / 詳細: 50 MM TRIS PH 7.5, 100 MM NACL, DTT 4 MM
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, TEMPERATURE- 77, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BACKSIDE BLOTTING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年10月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 443
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPRING３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND, CONVOLUTION IMAGES, WIENER FILTER RECONSTRUCTION
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 10.3 Å / 粒子像の数: 182238 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.372 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.372 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2937. (DEPOSITION ID: 13204).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--NMR
原子モデル構築PDB-ID: 2KKC

2kkc


Accession code: 2KKC / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 10.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 10.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2340 0 0 0 2340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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