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- PDB-4u9w: Crystal Structure of NatD bound to H4/H2A peptide and CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u9w
タイトルCrystal Structure of NatD bound to H4/H2A peptide and CoA
要素
  • Histone H4/H2A N-terminus
  • N-alpha-acetyltransferase 40
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Acetyltransferase / GNAT fold / N-terminal acetylation (アセチル化) / acetyl-CoA (アセチルCoA)
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal L-serine Nalpha-acetyltransferase NatD / histone H2A acetyltransferase activity / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / centriolar satellite / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...N-terminal L-serine Nalpha-acetyltransferase NatD / histone H2A acetyltransferase activity / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / centriolar satellite / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / lipid metabolic process / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 40 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold ...N-alpha-acetyltransferase 40 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / ヒストンH4 / N-alpha-acetyltransferase 40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM060293 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The Molecular Basis for Histone H4- and H2A-Specific Amino-Terminal Acetylation by NatD.
著者: Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
履歴
登録2014年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 40
B: N-alpha-acetyltransferase 40
C: N-alpha-acetyltransferase 40
D: N-alpha-acetyltransferase 40
E: Histone H4/H2A N-terminus
F: Histone H4/H2A N-terminus
G: Histone H4/H2A N-terminus
H: Histone H4/H2A N-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,43820
ポリマ－97,9078
非ポリマー3,53012
水7,728429
1
A: N-alpha-acetyltransferase 40
F: Histone H4/H2A N-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4526
ポリマ－24,4772
非ポリマー9754
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10200 Å2
手法PISA
2
B: N-alpha-acetyltransferase 40
E: Histone H4/H2A N-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2674
ポリマ－24,4772
非ポリマー7912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
3
C: N-alpha-acetyltransferase 40
G: Histone H4/H2A N-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3595
ポリマ－24,4772
非ポリマー8833
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
4
D: N-alpha-acetyltransferase 40
H: Histone H4/H2A N-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3595
ポリマ－24,4772
非ポリマー8833
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.901, 93.288, 100.329
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND SEGID B
211CHAIN B AND SEGID B
311CHAIN C AND SEGID B
411CHAIN D AND SEGID B
112CHAIN E AND SEGID
212CHAIN F AND SEGID
312CHAIN G AND SEGID
412CHAIN H AND SEGID

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
N-alpha-acetyltransferase 40 / N-acetyltransferase 11 / NatD catalytic subunit


分子量: 23973.225 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 17-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA40, NAT11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86UY6, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H4/H2A N-terminus


分子量: 503.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 441分子

#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20% PEG 3350, 200 mM sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月9日
放射モノクロメーター: Rigaku Osmic VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 33518 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 35.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-3000位相決定
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U9V

4u9v


解像度: 2.49→26.24 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 3295 5.05 %
Rwork0.176 --
obs0.178 65272 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→26.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6473 0 220 429 7122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2069220
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8442489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061164
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11A3750X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3750X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
13C3750X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
14D3750X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
21E56X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F56X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
23G56X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
24H56X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.52490.33651230.24932284X-RAY DIFFRACTION85
2.5249-2.56260.30871350.25612509X-RAY DIFFRACTION96
2.5626-2.60260.34351410.25292555X-RAY DIFFRACTION96
2.6026-2.64520.32811360.23642564X-RAY DIFFRACTION97
2.6452-2.69080.30131370.24482596X-RAY DIFFRACTION98
2.6908-2.73960.25841370.23242579X-RAY DIFFRACTION98
2.7396-2.79230.29621350.23372573X-RAY DIFFRACTION98
2.7923-2.84920.27731370.23412590X-RAY DIFFRACTION98
2.8492-2.91110.34291350.23542626X-RAY DIFFRACTION98
2.9111-2.97870.28511320.25332550X-RAY DIFFRACTION98
2.9787-3.05310.32791380.21582588X-RAY DIFFRACTION98
3.0531-3.13550.21841390.20412631X-RAY DIFFRACTION99
3.1355-3.22760.26241340.19172590X-RAY DIFFRACTION99
3.2276-3.33160.2581430.17892614X-RAY DIFFRACTION99
3.3316-3.45040.25631360.17552623X-RAY DIFFRACTION99
3.4504-3.58820.18031440.15932632X-RAY DIFFRACTION99
3.5882-3.75110.21061370.15032575X-RAY DIFFRACTION98
3.7511-3.94830.21361390.14822596X-RAY DIFFRACTION99
3.9483-4.19470.17761420.13812608X-RAY DIFFRACTION99
4.1947-4.51710.17881420.12042598X-RAY DIFFRACTION98
4.5171-4.96880.15121350.12372599X-RAY DIFFRACTION99
4.9688-5.68150.19291400.15712657X-RAY DIFFRACTION100
5.6815-7.13420.17591390.1742644X-RAY DIFFRACTION99
7.1342-26.23910.16991390.16122596X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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