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- PDB-4u7v: Structure of wild-type HIV protease in complex with degraded phot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u7v
タイトルStructure of wild-type HIV protease in complex with degraded photosensitive inhibitor
要素V-1 protease
キーワードHYDROLASE / HIV-1 / viral protease / aspartic protease / inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / protein processing / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3EN / BETA-MERCAPTOETHANOL / Gag-Pol polyprotein / V-1 protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Pachl, P. / Rezacova, P. / Schimer, J.
資金援助 チェコ, ドイツ, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicP208-12-G016 チェコ
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLO 1302 チェコ
German Research FoundationMU885/5-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Triggering HIV polyprotein processing by light using rapid photodegradation of a tight-binding protease inhibitor.
著者: Schimer, J. / Pavova, M. / Anders, M. / Pachl, P. / Sacha, P. / Cigler, P. / Weber, J. / Majer, P. / Rezacova, P. / Krausslich, H.G. / Muller, B. / Konvalinka, J.
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_validate_close_contact / software / struct_conn / struct_conn_type / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn_type.id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-1 protease
B: V-1 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2915
ポリマ－21,6102
非ポリマー6813
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.607, 62.607, 82.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 99 / Label seq-ID: 1 - 99

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological assembly is a dimer. There is one biological unit in the asymetric unit

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要素

#1: タンパク質 V-1 protease


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: ORF / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9Q2G4, UniProt: P04585*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-3EN / N-[(2S,4S,5S)-4-hydroxy-1,6-diphenyl-5-{[(1,3-thiazol-5-ylmethoxy)carbonyl]amino}hexan-2-yl]-L-valinamide


分子量: 524.675 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H36N4O4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 200mM LiCl, 20% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→32.72 Å / Num. obs: 35441 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.73 % / Biso Wilson estimate: 24.188 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 0.954 / Net I/σ(I): 17.79 / Num. measured all: 167708
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.38-1.460.7330.672.1519294604644470.75773.6
1.46-1.560.90.3963.9926718570555590.44497.4
1.56-1.690.9630.2266.7224835527051560.25497.8
1.69-1.850.9890.11911.8623157487947980.13498.3
1.85-2.070.9970.06220.5521012440743520.0798.8
2.07-2.390.9980.04229.9518501388838510.04899
2.39-2.920.9990.03536.7715610330132820.0499.4
2.92-4.120.9990.02944.7411984257025640.03399.8
4.120.9980.02746.946596143914310.03199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation45.24 Å3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0071精密化
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NDX

3ndx


解像度: 1.38→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.2546 / WRfactor Rwork: 0.2139 / FOM work R set: 0.7928 / SU B: 1.532 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.0785 / SU Rfree: 0.0825 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2474 1772 5 %RANDOM
Rwork0.2083 33657 --
obs0.2103 35429 94.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.21 Å2 / Biso mean: 22.22 Å2 / Biso min: 9.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20.05 Å20 Å2
2--0.11 Å2-0 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.38→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1496 0 80 188 1764
Biso mean--20.23 32.38 -
残基数----198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.021684
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0140.021733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5182.032294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.873.0153995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4615219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.65225.47253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.98915299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.408156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2277
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211848
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0230.02346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.321.964820
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3141.963819
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0942.9511030
Refine LS restraints NCS数: 958 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 1.27 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.416 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 90 -
Rwork0.279 1711 -
all-1801 -
obs--65.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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