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Yorodumi- PDB-3o9f: Crystal Structure of wild-type HIV-1 Protease in complex with kd27 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3o9f | ||||||
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Title | Crystal Structure of wild-type HIV-1 Protease in complex with kd27 | ||||||
Components | Protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV-1 protease / drug resistance / drug design / Protease inhibitors / AIDS / Aspartyl protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / viral nucleocapsid / endonuclease activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus 1 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Schiffer, C.A. / Nalam, M.N.L. | ||||||
Citation | Journal: Chem.Biol. / Year: 2013 Title: Substrate envelope-designed potent HIV-1 protease inhibitors to avoid drug resistance. Authors: Nalam, M.N. / Ali, A. / Reddy, G.S. / Cao, H. / Anjum, S.G. / Altman, M.D. / Yilmaz, N.K. / Tidor, B. / Rana, T.M. / Schiffer, C.A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3o9f.cif.gz | 95.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3o9f.ent.gz | 75.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3o9f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/3o9f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/3o9f | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3o99C 3o9aC 3o9bC 3o9cC 3o9dC 3o9eC 3o9gC 3o9hC 3o9iC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10815.790 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: HIV-1 protease (UNP residues 1 to 99) / Mutation: Q7K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus 1 / Strain: HXB2 / Gene: gag-pol, pol / Plasmid: pXC35 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TAP106 / References: UniProt: Q90K99, UniProt: P03369*PLUS #2: Chemical | ChemComp-K2D / ( | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: hanging drop, vapor diffusion / pH: 6.2 Details: 126mM Phosphate buffer pH 6.2, 63mM Sodium Citrate, 24-29% Ammonium Sulfate, hanging drop, vapor diffusion, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Apr 18, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→50 Å / Num. obs: 20045 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 14.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry ? Resolution: 1.7→39.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.375 / SU ML: 0.071 / SU R Cruickshank DPI: 0.1135 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.109 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.563 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→39.22 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.699→1.743 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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