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万見
- PDB-4s2a: Crystal structure of Caulobacter crescentus ThiC with Fe4S4 clust... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s2a
タイトルCrystal structure of Caulobacter crescentus ThiC with Fe4S4 cluster at remote site (holo form)
要素Phosphomethylpyrimidine synthase
キーワードLYASE / Alpha-Beta Barrel / Radical SAM superfamily / Iron-sulfur cluster / Thiamin / Vitamin B1 / Vitamin B12 / Domain swapping / AdoMet and Glutamate mutase
機能・相同性
機能・相同性情報


4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine phosphate synthase activity / phosphomethylpyrimidine synthase / carbon-carbon lyase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ThiC-associated domain / ThiC-associated domain / Radical SAM ThiC family, central domain / Phosphomethylpyrimidine synthase ThiC/5-hydroxybenzimidazole synthase BzaA/B / Phosphomethylpyrimidine synthase / ThiC/Bza, core domain / Radical SAM ThiC family / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Phosphomethylpyrimidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter crescentus CB15 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Mehta, A.P. / Zhang, Y. / Abdelwahed, S. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Nat Commun
タイトル: Non-canonical active site architecture of the radical SAM thiamin pyrimidine synthase.
著者: Fenwick, M.K. / Mehta, A.P. / Zhang, Y. / Abdelwahed, S.H. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomethylpyrimidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6983
ポリマ－68,2511
非ポリマー4472
水00
1
A: Phosphomethylpyrimidine synthase
ヘテロ分子

A: Phosphomethylpyrimidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,3966
ポリマ－136,5032
非ポリマー8934
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area8790 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area40000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.657, 68.922, 97.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Phosphomethylpyrimidine synthase / Hydroxymethylpyrimidine phosphate synthase / HMP-P synthase / HMP-phosphate synthase / HMPP ...Hydroxymethylpyrimidine phosphate synthase / HMP-P synthase / HMP-phosphate synthase / HMPP synthase / Thiamine biosynthesis protein ThiC


分子量: 68251.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter crescentus CB15 (バクテリア)
株: ATCC 19089 / CB15 / 遺伝子: thiC, CC_2029 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9A6Q5, phosphomethylpyrimidine synthase
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.2
詳細: 140 mM HEPES, pH 9.2, and 7.5% (w/v) PEG8000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→50 Å / Num. all: 13706 / Num. obs: 13613 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 33.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.93-3.032.40.517197.3
3.03-3.162.40.428196.6
3.16-3.32.40.305196.2
3.3-3.472.30.218195.4
3.47-3.692.20.176190.3
3.69-3.982.50.134196.6
3.98-4.382.50.103194.9
4.38-5.012.40.092194.4
5.01-6.312.40.095190.8
6.31-502.40.072189.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3EPN

3epn


解像度: 2.93→45.55 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.04 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: WEAK RESIDUAL ACTIVE SITE ELECTRON DENSITY IS CONSISTENT WITH LOW OCCUPANCYHMP-P, WHICH WAS NOT ADDED DURING CRYSTALLIZATION BUT WHICH COPURIFIES WITH THE ENZYME. A PHOSPHATE WAS INCLUDED IN ...詳細: WEAK RESIDUAL ACTIVE SITE ELECTRON DENSITY IS CONSISTENT WITH LOW OCCUPANCYHMP-P, WHICH WAS NOT ADDED DURING CRYSTALLIZATION BUT WHICH COPURIFIES WITH THE ENZYME. A PHOSPHATE WAS INCLUDED IN THE MODEL, BUT NOT THE PYRIMIDINE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 682 5.01 %
Rwork0.194 --
obs0.197 13613 93.5 %
all-13706 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→45.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4527 0 13 0 4540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024658
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9596338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6991675
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003836
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.93-3.15630.35511360.26692641X-RAY DIFFRACTION96
3.1563-3.47380.26571340.21482609X-RAY DIFFRACTION95
3.4738-3.97620.27251320.1882573X-RAY DIFFRACTION93
3.9762-5.00860.19141440.15832571X-RAY DIFFRACTION94
5.0086-45.55840.22581360.18392537X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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