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万見
- PDB-4s10: Gelsolin nanobody shielding mutant plasma gelsolin from furin pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s10
タイトルGelsolin nanobody shielding mutant plasma gelsolin from furin proteolysis
要素
  • GELSOLIN NANOBODY
  • Gelsolin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GELSOLIN-LIKE / ACTIN-BINDING / METAL BINDING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / regulation of podosome assembly / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cardiac muscle cell contraction / cell projection assembly / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cortical actin cytoskeleton / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / blood microparticle / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lama glama (ラマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.614 Å
データ登録者Wongsantichon, J. / Robinson, R.C. / Gettemans, J.
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2015
タイトル: An ER-directed gelsolin nanobody targets the first step in amyloid formation in a gelsolin amyloidosis mouse model.
著者: Van Overbeke, W. / Wongsantichon, J. / Everaert, I. / Verhelle, A. / Zwaenepoel, O. / Loonchanta, A. / Burtnick, L.D. / De Ganck, A. / Hochepied, T. / Haigh, J. / Cuvelier, C. / Derave, W. / ...著者: Van Overbeke, W. / Wongsantichon, J. / Everaert, I. / Verhelle, A. / Zwaenepoel, O. / Loonchanta, A. / Burtnick, L.D. / De Ganck, A. / Hochepied, T. / Haigh, J. / Cuvelier, C. / Derave, W. / Robinson, R.C. / Gettemans, J.
履歴
登録2015年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GELSOLIN NANOBODY
C: Gelsolin
B: GELSOLIN NANOBODY
D: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4326
ポリマ－50,3514
非ポリマー802
水1,874104
1
A: GELSOLIN NANOBODY
C: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2163
ポリマ－25,1762
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA
2
B: GELSOLIN NANOBODY
D: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2163
ポリマ－25,1762
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.598, 46.334, 76.438
Angle α, β, γ (deg.)103.00, 92.03, 89.85
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 GELSOLIN NANOBODY


分子量: 13695.976 Da / 分子数: 2 / 断片: GELSOLIN NANOBODY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Gelsolin / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 11479.736 Da / 分子数: 2 / 断片: GELSOLIN DOMAIN 2 / Mutation: S226D, R228D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 30% PEG 1500, VAPOR DIFFUSION, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→20 Å / Num. all: 24832 / Num. obs: 14057 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.63→2.72 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 13.6 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 1432 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.614→19.722 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 33.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3125 633 4.51 %RANDOM
Rwork0.2234 ---
obs0.2275 14035 92.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.614→19.722 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 2 104 3613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013575
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4024827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7171315
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007652
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6136-2.81480.38031230.25652585258589
2.8148-3.09710.33371100.24982805280595
3.0971-3.5430.2811370.22992752275295
3.543-4.45530.32771190.2052644264491
4.4553-19.72250.2951440.2142616261691
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.28930.45390.74242.69730.71981.30810.17620.2567-0.2289-0.0209-0.0585-0.10060.10420.02110.00060.29610.0226-0.00770.35660.00470.2406-21.19411.495210.4094
21.24760.1084-0.43921.2521-0.65732.0646-0.055-0.1180.158-0.01760.0490.11070.06370.16680.00010.24730.01380.01010.192-0.01270.24131.441422.001428.0083
31.10170.08750.85672.4194-1.11672.21860.082-0.0144-0.19660.0579-0.0085-0.13080.17920.06990.00030.2626-0.0183-0.03130.37390.00140.281-7.749634.712757.0175
41.4604-0.3698-0.07271.83231.092.046-0.00690.01840.10550.05850.0915-0.0498-0.0186-0.15140.00030.2635-0.02830.03180.19770.00790.2451-30.54945.138939.275
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 127)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 159 through 259)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 1 through 126)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 160 through 261)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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