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- PDB-4s0n: Crystal Structure of HLTF HIRAN Domain bound to DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s0n
タイトルCrystal Structure of HLTF HIRAN Domain bound to DNA
要素
  • 5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
  • Helicase-like transcription factor
キーワードDNA binding Protein/DNA / alpha+beta / DNA 3'-end binding / DNA binding Protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of neurogenesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mRNA transcription by RNA polymerase II / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex ...hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of neurogenesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mRNA transcription by RNA polymerase II / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, RING-type, conserved site ...HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / DNA / Helicase-like transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Chavez, D.A. / Eichman, B.F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: HLTF's Ancient HIRAN Domain Binds 3' DNA Ends to Drive Replication Fork Reversal.
著者: Kile, A.C. / Chavez, D.A. / Bacal, J. / Eldirany, S. / Korzhnev, D.M. / Bezsonova, I. / Eichman, B.F. / Cimprich, K.A.
履歴
登録2015年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helicase-like transcription factor
B: Helicase-like transcription factor
C: Helicase-like transcription factor
D: Helicase-like transcription factor
E: 5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
F: 5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
G: 5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
H: 5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,64116
ポリマ－68,7218
非ポリマー9218
水10,611589
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11010 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area25110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.026, 74.211, 66.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Helicase-like transcription factor / DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / ...DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 3 / Sucrose nonfermenting protein 2-like 3


分子量: 14183.203 Da / 分子数: 4 / 断片: HIRAN Domain, UNP residues 55-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLTF, HIP116A, RNF80, SMARCA3, SNF2L3, ZBU1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14527, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D- ...参照: UniProt: Q14527, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: DNA鎖
5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3'


分子量: 2996.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 597分子

#3: 化合物 ChemComp-DT / THYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / TMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 322.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P / コメント: dTMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 589 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.72 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 4000, 250 mM sodium acetate trihydrate, 100 mM Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月4日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→100 Å / Num. obs: 86121 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.501→34.721 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.9 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1849 4317 5.01 %RANDOM
Rwork0.1528 ---
obs0.1544 86121 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.501→34.721 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3838 344 41 589 4812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9736149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0361717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005753
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.501-1.52680.2532210.18314046X-RAY DIFFRACTION99
1.5268-1.55460.21722090.15954072X-RAY DIFFRACTION100
1.5546-1.58450.19862210.14264084X-RAY DIFFRACTION100
1.5845-1.61680.19612320.1454074X-RAY DIFFRACTION100
1.6168-1.6520.19782250.1394078X-RAY DIFFRACTION100
1.652-1.69040.19272260.13914085X-RAY DIFFRACTION100
1.6904-1.73270.18641930.13884063X-RAY DIFFRACTION100
1.7327-1.77950.18162500.14264074X-RAY DIFFRACTION100
1.7795-1.83190.18922110.14234062X-RAY DIFFRACTION100
1.8319-1.8910.18972140.14214097X-RAY DIFFRACTION100
1.891-1.95860.17942250.14154103X-RAY DIFFRACTION100
1.9586-2.0370.18742000.13544082X-RAY DIFFRACTION100
2.037-2.12970.17622010.13754133X-RAY DIFFRACTION100
2.1297-2.24190.17872090.14734079X-RAY DIFFRACTION100
2.2419-2.38240.17172110.14774106X-RAY DIFFRACTION100
2.3824-2.56630.19922140.15674106X-RAY DIFFRACTION100
2.5663-2.82440.18872070.16594132X-RAY DIFFRACTION100
2.8244-3.23280.17022130.16324128X-RAY DIFFRACTION100
3.2328-4.0720.19732020.14814151X-RAY DIFFRACTION100
4.072-34.73040.17542330.16614049X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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