[日本語] English
万見
- PDB-4riw: Crystal structure of an EGFR/HER3 kinase domain heterodimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4riw
タイトルCrystal structure of an EGFR/HER3 kinase domain heterodimer
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードTRANSFERASE / RECEPTOR TYROSINE KINASE / PSEUDOKINASE / KINASE / ATP BINDING / MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / motor neuron apoptotic process / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / response to UV-A / tongue development / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / hydrogen peroxide metabolic process / ERBB2-EGFR signaling pathway / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / protein tyrosine kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to cobalamin / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / protein insertion into membrane / growth factor binding / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / MAP kinase kinase kinase activity / hair follicle development / lateral plasma membrane / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of signal transduction / salivary gland morphogenesis / Schwann cell development / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of phosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to cadmium ion / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of DNA repair / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / ossification / cellular response to dexamethasone stimulus / neurogenesis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuron projection morphogenesis / basal plasma membrane / epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Littlefield, P. / Jura, N.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2014
タイトル: Structural analysis of the EGFR/HER3 heterodimer reveals the molecular basis for activating HER3 mutations.
著者: Littlefield, P. / Liu, L. / Mysore, V. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Jura, N.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Epidermal growth factor receptor
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,27912
ポリマ－151,3154
非ポリマー1,9648
水00
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6396
ポリマ－75,6572
非ポリマー9824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area25080 Å2
手法PISA
2
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6396
ポリマ－75,6572
非ポリマー9824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area25260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.780, 154.640, 86.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLYSLYSchain AAA680 - 9605 - 285
21VALVALLYSLYSchain CCC680 - 9605 - 285
12LEULEUASPASPchain BBB664 - 96011 - 307
22LEULEUASPASPchain DDD664 - 96011 - 307

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 36490.148 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP residues 698-1020 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 39167.219 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP residues 682-1022 / Mutation: V924R, F973A, L977A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7 mg/mL protein, 0.1M HEPES pH 7.5, 14% PEG-6000, 0.2M magnesium chloride, 2mM AMP-PNP, 1mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月1日
放射モノクロメーター: KHOZU DOUBLE FLAT CRYSTAL, SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→60.48 Å / Num. all: 29435 / Num. obs: 28729 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.602 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GS6 AND 3KEX

2gs6

3kex


解像度: 3.1→60.476 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 2864 9.97 %
Rwork0.2267 --
obs0.2327 28729 97.42 %
all-29435 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→60.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9023 0 120 0 9143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98212701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9033510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391430
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051575
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2346X-RAY DIFFRACTION8.413TORSIONAL
12C2346X-RAY DIFFRACTION8.413TORSIONAL
21B2642X-RAY DIFFRACTION8.413TORSIONAL
22D2642X-RAY DIFFRACTION8.413TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.15350.38971300.32611347X-RAY DIFFRACTION99
3.1535-3.21080.38031590.30411254X-RAY DIFFRACTION99
3.2108-3.27260.41711370.29861359X-RAY DIFFRACTION99
3.2726-3.33940.35811410.28651301X-RAY DIFFRACTION99
3.3394-3.4120.36771410.27141318X-RAY DIFFRACTION99
3.412-3.49130.30671670.26071307X-RAY DIFFRACTION99
3.4913-3.57860.30951350.24061279X-RAY DIFFRACTION99
3.5786-3.67540.33321570.22881332X-RAY DIFFRACTION99
3.6754-3.78350.25781400.23611291X-RAY DIFFRACTION98
3.7835-3.90560.26611270.22161321X-RAY DIFFRACTION99
3.9056-4.04520.29821510.21431292X-RAY DIFFRACTION98
4.0452-4.20710.28011510.19911287X-RAY DIFFRACTION98
4.2071-4.39850.23531330.19911324X-RAY DIFFRACTION97
4.3985-4.63030.24161450.19051272X-RAY DIFFRACTION97
4.6303-4.92030.24471460.19311300X-RAY DIFFRACTION97
4.9203-5.30.26791280.20191268X-RAY DIFFRACTION96
5.3-5.8330.31641520.22071264X-RAY DIFFRACTION95
5.833-6.67610.26351420.21451262X-RAY DIFFRACTION94
6.6761-8.40760.22541510.20211230X-RAY DIFFRACTION93
8.4076-60.48740.22321310.19341257X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.57290.1448-0.08532.0616-0.67922.273-0.001-0.0949-0.2145-0.1047-0.00220.04490.4866-0.1208-0.04780.08270.0015-0.01960.22270.00760.180310.2635-47.546222.7701
21.2323-0.2859-0.57661.0552-0.26791.02250.1231-0.09030.0237-0.0354-0.06810.00650.1303-0.1970.12360.1861-0.0368-0.12240.1840.01690.10049.7392-28.857810.3315
31.0743-0.06540.13213.21180.75852.48610.1226-0.151-0.1909-0.0686-0.1406-0.0375-0.045-0.2611-0.02760.190.0054-0.03240.1317-0.02660.166412.7581-14.06888.7481
42.69640.21680.09982.4912-0.52941.39850.1920.04470.03660.0277-0.03670.2806-0.1486-0.15080.01850.34020.01870.07890.1808-0.00420.13081.23230.9989-8.5902
50.80791.328-0.73633.7699-0.41461.87190.08080.11750.2444-0.20150.04360.2227-0.13470.04060.00750.19890.03380.01980.19390.0330.218537.699326.8661-51.3654
60.92040.83780.14721.5475-0.43532.16440.0022-0.03220.02610.1004-0.0005-0.13030.08570.03110.07150.0272-0.00330.01080.1685-0.06880.213735.41886.3068-43.5481
71.43410.0261-1.31413.29140.07312.43720.04980.24360.01410.0226-0.10580.1168-0.116-0.15990.08690.11190.00330.0280.2058-0.01260.130131.007-10.4048-38.712
82.61080.4280.45722.3958-0.27231.7615-0.06330.08250.0366-0.1526-0.01090.020.1162-0.0635-0.01720.08090.0023-0.01060.1264-0.01340.128611.1737-25.4018-33.3829
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 680:899)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 900:960)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 664:768)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 769:960)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 680:847)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 848:960)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 664:766)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 767:960)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る