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- PDB-3zng: Ankyrin repeat and SOCS-box protein 9 (ASB9) in complex with Elon... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zng | ||||||
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Title | Ankyrin repeat and SOCS-box protein 9 (ASB9) in complex with ElonginB and ElonginC | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSCRIPTION / CULLIN-RING LIGASE | ||||||
Function / homology | ![]() target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript ...target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription corepressor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Thomas, J. / Van Molle, I. / Ciulli, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Multimeric Complexes Among Ankyrin-Repeat and Socs-Box Protein 9 (Asb9), Elonginbc, and Cullin 5: Insights Into the Structure and Assembly of Ecs-Type Cullin-Ring E3 Ubiquitin Ligases. Authors: Thomas, J.C. / Matak-Vinkovic, D. / Van Molle, I. / Ciulli, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 344 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 283 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3zkjS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 29425.727 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 35-294 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 10974.616 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 17-112 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 13147.781 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | ChemComp-EDO / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | RESIDUES 34-294 ONLY. SEQUENCE CONTAINS ADDITIONAL RESIDUES AENLYFQ AT C-TERMINUS LEFT OVER FROM ...RESIDUES 34-294 ONLY. SEQUENCE CONTAINS ADDITIONAL | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.7 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.1 M BIS-TRIS PROPANE, PH 6.7, 0.2 M SODIUM MALONATE, 22% PEG 3350, 10% ETHYLENE GLYCOL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 22, 2012 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97879 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→50.64 Å / Num. obs: 30887 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 72.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→2.92 Å / Redundancy: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.91 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3ZKJ Resolution: 2.85→50.638 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.14 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→50.638 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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