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万見
- PDB-7brc: Crystal structure of the TMK3 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7brc
タイトルCrystal structure of the TMK3 LRR domain
要素Receptor-like kinase TMK3
キーワードTRANSFERASE / LRR / RLK / TMK / extracellular domain / PLANT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plant-type cell wall / pollen development / plasmodesma / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site ...: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-like kinase TMK3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Chen, H. / Kong, Y.Q. / Chen, J. / Li, L. / Li, X.S. / Yu, F. / Ming, Z.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31700052 中国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the extracellular domain of the receptor-like kinase TMK3 from Arabidopsis thaliana.
著者: Chen, H. / Kong, Y. / Chen, J. / Li, L. / Li, X. / Yu, F. / Ming, Z.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-like kinase TMK3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2715
ポリマ－48,9801
非ポリマー1,2914
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area18710 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)49.340, 115.610, 57.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.349, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Receptor-like kinase TMK3 / BARK1-like kinase 2 / Leucine-rich repeat receptor-like kinases TMK3 / Transmembrane kinase 3


分子量: 48980.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TMK3, BLK2, At2g01820, T23K3.1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9SIT1, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 30% W/V PEG monomethyl ether 2000, 0.05 M sodium fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2020年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→57.81 Å / Num. obs: 39810 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 30.44 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.06→2.11 Å / Num. unique obs: 2890 / CC1/2: 0.666

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HQ1

4hq1


解像度: 2.06→38.29 Å / SU ML: 0.2335 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.4015
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2058 1951 5 %
Rwork0.1769 --
obs0.1783 39030 97.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 34.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→38.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3211 0 84 352 3647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00863350
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93214561
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0534563
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.9551474
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.06-2.110.35121340.30312475X-RAY DIFFRACTION92.13
2.11-2.170.26441410.23082589X-RAY DIFFRACTION96.26
2.17-2.230.23621300.21382628X-RAY DIFFRACTION96.1
2.23-2.30.2811320.23822503X-RAY DIFFRACTION92.78
2.3-2.390.23341370.18392646X-RAY DIFFRACTION97.86
2.39-2.480.19871380.17912697X-RAY DIFFRACTION98.37
2.48-2.60.23571440.1762642X-RAY DIFFRACTION98.1
2.6-2.730.20521410.17762680X-RAY DIFFRACTION98.57
2.73-2.90.18621420.17572695X-RAY DIFFRACTION99.4
2.9-3.130.24751430.18292674X-RAY DIFFRACTION99.3
3.13-3.440.20771360.17222695X-RAY DIFFRACTION99.09
3.44-3.940.16651450.15172708X-RAY DIFFRACTION99.3
3.94-4.960.16721430.13832731X-RAY DIFFRACTION99.69
4.96-38.290.19951450.18822716X-RAY DIFFRACTION98.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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