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- PDB-4rg2: Tudor Domain of Tumor suppressor p53BP1 with small molecule ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rg2
タイトルTudor Domain of Tumor suppressor p53BP1 with small molecule ligand
要素Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / 53BP1 Tudor / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / histone reader activity / : / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-bromo-N-[3-(tert-butylamino)propyl]benzamide / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Dong, A. / Mader, P. / James, L. / Perfetti, M. / Tempel, W. / Frye, S. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2015
タイトル: Identification of a fragment-like small molecule ligand for the methyl-lysine binding protein, 53BP1.
著者: Perfetti, M.T. / Baughman, B.M. / Dickson, B.M. / Mu, Y. / Cui, G. / Mader, P. / Dong, A. / Norris, J.L. / Rothbart, S.B. / Strahl, B.D. / Brown, P.J. / Janzen, W.P. / Arrowsmith, C.H. / Mer, ...著者: Perfetti, M.T. / Baughman, B.M. / Dickson, B.M. / Mu, Y. / Cui, G. / Mader, P. / Dong, A. / Norris, J.L. / Rothbart, S.B. / Strahl, B.D. / Brown, P.J. / Janzen, W.P. / Arrowsmith, C.H. / Mer, G. / McBride, K.M. / James, L.I. / Frye, S.V.
履歴
登録2014年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Tumor suppressor p53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,74318
ポリマ－28,2442
非ポリマー49916
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.548, 100.458, 83.348
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1829-

HOH

21A-1840-

HOH

31B-1820-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / 53BP1 / p53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 14121.893 Da / 分子数: 2 / 断片: Tudor domain (UNP residues 1483-1606) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q12888
#2: 化合物 ChemComp-3OO / 3-bromo-N-[3-(tert-butylamino)propyl]benzamide


分子量: 313.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21BrN2O
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 19% PEG3350, 0.15 M DL-malic acid, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月12日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 48740 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.535.80.6720400.645182.9
1.53-1.556.50.66821990.655189
1.55-1.586.70.5522650.678193.5
1.58-1.6270.52424010.68198
1.62-1.657.60.45624700.6911100
1.65-1.6980.42624540.7111100
1.69-1.738.10.34524670.7271100
1.73-1.788.20.24624640.7431100
1.78-1.838.20.19924520.7971100
1.83-1.898.20.16224950.8281100
1.89-1.968.20.1224370.8951100
1.96-2.048.20.0924710.9141100
2.04-2.138.20.07224760.9251100
2.13-2.248.20.06124870.9271100
2.24-2.388.20.05524960.9921100
2.38-2.568.10.05624731.2361100
2.56-2.828.10.05825281.7541100
2.82-3.2380.04925001.9721100
3.23-4.077.80.03425451.4321100
4.07-507.50.03126201.278198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.76 Å25.15 Å
Translation1.76 Å25.15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
Coot0.7.1モデル構築
GRADEv1.101精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G3R

2g3r


解像度: 1.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.2238 / WRfactor Rwork: 0.1974 / FOM work R set: 0.795 / SU B: 1.762 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.0741 / SU Rfree: 0.0742 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2201 1433 2.9 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
obs0.1977 47270 98.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.88 Å2 / Biso mean: 28.845 Å2 / Biso min: 15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.93 Å20 Å2
3----1.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1886 0 42 189 2117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192166
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3391.9572930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73534734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5895277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.9423.47495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.66715376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3931514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7232.7311054
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7222.7311055
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6744.0791336
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 89 -
Rwork0.295 2934 -
all-3023 -
obs--83.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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