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- PDB-4re9: Crystal structure of human insulin degrading enzyme (IDE) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4re9
タイトルCrystal structure of human insulin degrading enzyme (IDE) in complex with compound 71290
要素Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3M9 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.908 Å
データ登録者Liang, W.G. / Deprez, R. / Deprez, B. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Catalytic site inhibition of insulin-degrading enzyme by a small molecule induces glucose intolerance in mice.
著者: Deprez-Poulain, R. / Hennuyer, N. / Bosc, D. / Liang, W.G. / Enee, E. / Marechal, X. / Charton, J. / Totobenazara, J. / Berte, G. / Jahklal, J. / Verdelet, T. / Dumont, J. / Dassonneville, S. ...著者: Deprez-Poulain, R. / Hennuyer, N. / Bosc, D. / Liang, W.G. / Enee, E. / Marechal, X. / Charton, J. / Totobenazara, J. / Berte, G. / Jahklal, J. / Verdelet, T. / Dumont, J. / Dassonneville, S. / Woitrain, E. / Gauriot, M. / Paquet, C. / Duplan, I. / Hermant, P. / Cantrelle, F.X. / Sevin, E. / Culot, M. / Landry, V. / Herledan, A. / Piveteau, C. / Lippens, G. / Leroux, F. / Tang, W.J. / van Endert, P. / Staels, B. / Deprez, B.
履歴
登録2014年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,22521
ポリマ－229,1232
非ポリマー3,10219
水1,67593
1
A: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,18811
ポリマ－114,5621
非ポリマー1,62610
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,03810
ポリマ－114,5621
非ポリマー1,4769
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.981, 262.981, 90.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114561.562 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-1019
変異: C110L, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin

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非ポリマー , 7種, 112分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-3M9 / 4-fluoro-N-({1-[(2R)-4-(hydroxyamino)-1-(naphthalen-2-yl)-4-oxobutan-2-yl]-1H-1,2,3-triazol-5-yl}methyl)benzamide


分子量: 447.462 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22FN5O3
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.99 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG5000, 100 mM HEPES, 14% Tacsimate, 10% dioxane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 78800 / Num. obs: 78721 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2.1 / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rsym value: 0.137 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 3.7 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CWW

3cww


解像度: 2.908→49.699 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2129 2042 2.6 %
Rwork0.1592 --
obs0.1606 78605 99.77 %
all-78800 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.908→49.699 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15558 0 200 93 15851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89621801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7586107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0362329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042808
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9079-2.97560.37441360.27534991X-RAY DIFFRACTION99
2.9756-3.050.29941320.2535100X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.13240.29471340.23145113X-RAY DIFFRACTION100
3.1324-3.22460.32561340.21085074X-RAY DIFFRACTION100
3.2246-3.32860.27921390.1925069X-RAY DIFFRACTION100
3.3286-3.44760.21411370.18595062X-RAY DIFFRACTION100
3.4476-3.58560.2241340.16585091X-RAY DIFFRACTION100
3.5856-3.74870.21931370.15985122X-RAY DIFFRACTION100
3.7487-3.94630.21811340.15185095X-RAY DIFFRACTION100
3.9463-4.19340.19091380.13725093X-RAY DIFFRACTION100
4.1934-4.5170.15771370.12265122X-RAY DIFFRACTION100
4.517-4.97120.15731360.11965132X-RAY DIFFRACTION100
4.9712-5.68960.18511300.13495117X-RAY DIFFRACTION100
5.6896-7.16490.19561390.16045140X-RAY DIFFRACTION100
7.1649-49.7060.18781450.13575242X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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