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- PDB-4qsz: Crystal structure of mouse JMJd7 fused with maltose-binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qsz
タイトルCrystal structure of mouse JMJd7 fused with maltose-binding protein
要素Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera
キーワードTRANSCRIPTION / Demethylase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine (3S)-dioxygenase / peptidyl-lysine 3-dioxygenase activity / Protein hydroxylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / : / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding ...peptidyl-lysine (3S)-dioxygenase / peptidyl-lysine 3-dioxygenase activity / Protein hydroxylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / : / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / aminopeptidase activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / monooxygenase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / periplasmic space / DNA damage response / proteolysis / metal ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Jelly Rolls / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Jelly Rolls / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / alpha-D-glucopyranose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Bifunctional peptidase and (3S)-lysyl hydroxylase Jmjd7
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Liu, H. / Wang, C. / Zhang, G.Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of mouse JMJd7 fused with maltose-binding protein
著者: Liu, H. / Zhang, G.
履歴
登録2014年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera
B: Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,2148
ポリマ－153,1152
非ポリマー1,0996
水00
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1074
ポリマ－76,5581
非ポリマー5493
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1074
ポリマ－76,5581
非ポリマー5493
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7850 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area53450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.090, 158.920, 100.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, JmjC domain-containing protein 7 chimera / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Jumonji domain-containing protein 7 / Jmjd7


分子量: 76557.555 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, Jmjd7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P0C872
#2: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
Has protein modificationY
配列の詳細PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 27-387 OF MBP (UNP P0AEX9) AND RESIDUES 2-312 OF JMJD7 ...PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 27-387 OF MBP (UNP P0AEX9) AND RESIDUES 2-312 OF JMJD7 (UNP P0C872) CONNECTED BY AN AAAQTNAAAEF LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8
詳細: Hampton Research PEG/ION HT (89): 20 mM sodium citrate, 80 mM Bis-Tris propane, 16% PEG3350, pH 8.0, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月28日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→100 Å / Num. all: 46852 / Num. obs: 44978 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.86→62.153 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.04 / 位相誤差: 26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2641 1680 4.98 %RANDOM
Rwork0.1912 ---
obs0.1948 33755 97.67 %-
all-34560 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→62.153 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10760 0 72 0 10832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38315194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.624046
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531652
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061971
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-2.94420.33441320.24832588X-RAY DIFFRACTION96
2.9442-3.03930.31631420.25052533X-RAY DIFFRACTION93
3.0393-3.14790.32931270.24662554X-RAY DIFFRACTION93
3.1479-3.27390.33371500.24612638X-RAY DIFFRACTION97
3.2739-3.42290.32271360.22572778X-RAY DIFFRACTION100
3.4229-3.60330.29021400.20962691X-RAY DIFFRACTION100
3.6033-3.82910.26411440.19332727X-RAY DIFFRACTION100
3.8291-4.12470.21711400.17142714X-RAY DIFFRACTION100
4.1247-4.53960.25231410.15292725X-RAY DIFFRACTION99
4.5396-5.19630.2251450.14932699X-RAY DIFFRACTION99
5.1963-6.54560.24541450.17452722X-RAY DIFFRACTION99
6.5456-62.16740.20321380.16472706X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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