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- PDB-4qrk: Crystal structure of a putative cell adhesion protein (CLOSPO_037... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qrk
タイトルCrystal structure of a putative cell adhesion protein (CLOSPO_03726) from Clostridium sporogenes ATCC 15579 at 1.95 A resolution
要素Hypothetical protein
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Right-handed beta-helix / PF09922 family / DUF2154 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Cell wall-active antibiotics response 4TMS YvqF / Uncharacterised protein DUF2154, N-terminal / Cell wall-active antibiotics response LiaF, C-terminal / N-terminal domain of toast_rack, DUF2154 / metal ion binding / 酢酸塩 / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Clostridium sporogenes ATCC 15579 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (CLOSPO_03726) from Clostridium sporogenes ATCC 15579 at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2063
ポリマ－24,1071
非ポリマー992
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.348, 72.348, 109.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein /


分子量: 24107.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sporogenes ATCC 15579 (バクテリア)
遺伝子: CLOSPO_03726, ZP_02996603.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: J7TBR0
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 29-247 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16M calcium acetate, 20.0% Glycerol, 14.4000% polyethylene glycol 8000, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.95369,0.97939,0.97920
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月8日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953691
20.979391
30.97921
反射解像度: 1.95→62.656 Å / Num. all: 23708 / Num. obs: 23708 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-24.70.820.9818417400.82100
2-2.064.70.6551.1807717160.655100
2.06-2.124.70.5521.3779916440.552100
2.12-2.184.70.4091.8753015950.409100
2.18-2.254.70.3072.4743615790.307100
2.25-2.334.80.2672.8718115100.267100
2.33-2.424.70.2483693414640.248100
2.42-2.524.80.233.3657813840.23100
2.52-2.634.80.2063.7638213410.206100
2.63-2.764.80.1734.3610912860.173100
2.76-2.914.80.1265.9587612330.126100
2.91-3.084.80.1116.6549811520.111100
3.08-3.34.80.0916.9526911070.091100
3.3-3.564.80.0827.4479010030.082100
3.56-3.94.80.0638.444269280.063100
3.9-4.364.80.05111.241058600.051100
4.36-5.044.70.04111.835707560.041100
5.04-6.174.70.0471329586250.047100
6.17-8.724.70.05810.123545030.058100
8.72-62.6564.50.0628.312602820.06299.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.2精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→62.656 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 19.75 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. CALCIUM (CA) AND ACETATE (ACT) IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 1216 5.15 %
Rwork0.1647 --
obs0.1668 23634 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 137.85 Å2 / Biso mean: 39.8944 Å2 / Biso min: 16.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→62.656 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1628 0 5 158 1791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5482292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.357674
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9501-2.02820.25341210.236824782599
2.0282-2.12050.2471410.220524902631
2.1205-2.23230.26631250.189424822607
2.2323-2.37210.19451340.169724882622
2.3721-2.55520.24561410.172124842625
2.5552-2.81230.23731610.167524562617
2.8123-3.21910.18991370.162624912628
3.2191-4.05520.18021420.13725092651
4.0552-41.23040.18481140.155925402654
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.2128 Å / Origin y: 12.9512 Å / Origin z: 15.7039 Å
111213212223313233
T0.1918 Å20.0186 Å2-0.0089 Å2-0.1956 Å2-0.0077 Å2--0.2069 Å2
L0.6927 °20.1065 °2-0.181 °2-0.3396 °20.2609 °2--0.9788 °2
S-0.0042 Å °-0.0116 Å °-0.0045 Å °0.0106 Å °0.0288 Å °-0.0828 Å °-0.055 Å °-0.0272 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 36:247)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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