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- PDB-4qqg: Crystal structure of an N-terminal HTATIP fragment -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 4qqg
タイトルCrystal structure of an N-terminal HTATIP fragment
要素Histone acetyltransferase KAT5
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide crotonyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2A acetyltransferase activity / peptidyl-lysine acetylation / positive regulation of protein acetylation / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / piccolo histone acetyltransferase complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity ...peptide crotonyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2A acetyltransferase activity / peptidyl-lysine acetylation / positive regulation of protein acetylation / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / piccolo histone acetyltransferase complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity / lipid droplet disassembly / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / sperm DNA condensation / peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / histone H4 acetyltransferase activity / Swr1 complex / positive regulation of circadian rhythm / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of double-strand break repair / positive regulation of innate immune response / positive regulation of aggrephagy / Cardiogenesis / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / neural tube development / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / positive regulation of regulatory T cell differentiation / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / protein-lysine-acetyltransferase activity / negative regulation of interleukin-2 production / response to ionizing radiation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic spindle pole / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activity / establishment of mitotic spindle orientation / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / spermatid development / positive regulation of myoblast differentiation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone acetyltransferase activity / cellular response to glucose starvation / histone acetyltransferase / neurogenesis / positive regulation of autophagy / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / cellular response to glucose stimulus / cellular response to estradiol stimulus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / G2/M DNA damage checkpoint / kinetochore / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular senescence / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / site of double-strand break / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of apoptotic process / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / SH3 type barrels. - #140 / Chromo/chromo shadow domain ...: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / SH3 type barrels. - #140 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Acyl-CoA N-acyltransferase / SH3 type barrels. / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Wernimont, A.K. / Dobrovetsky, E. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: FEBS Lett. / : 2018
タイトル: Structural and histone binding studies of the chromo barrel domain of TIP60.
著者: Zhang, Y. / Lei, M. / Yang, X. / Feng, Y. / Yang, Y. / Loppnau, P. / Li, Y. / Yang, Y. / Min, J. / Liu, Y.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_alt_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT5
B: Histone acetyltransferase KAT5
C: Histone acetyltransferase KAT5
D: Histone acetyltransferase KAT5
E: Histone acetyltransferase KAT5
F: Histone acetyltransferase KAT5
G: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,29120
ポリマ-67,2917
非ポリマー013
00
1
A: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6135
ポリマ-9,6131
非ポリマー04
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6132
ポリマ-9,6131
非ポリマー01
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6131
ポリマ-9,6131
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6133
ポリマ-9,6131
非ポリマー02
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6132
ポリマ-9,6131
非ポリマー01
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6133
ポリマ-9,6131
非ポリマー02
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Histone acetyltransferase KAT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6134
ポリマ-9,6131
非ポリマー03
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.544, 59.986, 101.638
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.650, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17B
27C
18B
28D
19B
29E
110B
210F
111B
211G
112C
212D
113C
213E
114C
214F
115C
215G
116D
216E
117D
217F
118D
218G
119E
219F
120E
220G
121F
221G

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-IDBeg label alt-ID
11GLUGLUPROPROAA3 - 714 - 72
21GLUGLUPROPROBB3 - 714 - 72
12ALAALAPHEPHEAA2 - 703 - 71
22ALAALAPHEPHECC2 - 703 - 71A
13GLUGLUPHEPHEAA3 - 704 - 71
23GLUGLUPHEPHEDD3 - 704 - 71
14METMETPHEPHEAA1 - 702 - 71
24METMETPHEPHEEE1 - 702 - 71
15GLUGLUPHEPHEAA3 - 704 - 71
25GLUGLUPHEPHEFF3 - 704 - 71
16METMETPHEPHEAA1 - 702 - 71
26METMETPHEPHEGG1 - 702 - 71
17GLUGLULYSLYSBB3 - 724 - 73
27GLUGLULYSLYSCC3 - 724 - 73
18GLUGLUPROPROBB3 - 714 - 72
28GLUGLUPROPRODD3 - 714 - 72
19GLUGLULYSLYSBB3 - 724 - 73
29GLUGLULYSLYSEE3 - 724 - 73
110GLUGLULYSLYSBB3 - 724 - 73
210GLUGLULYSLYSFF3 - 724 - 73
111GLUGLULYSLYSBB3 - 724 - 73
211GLUGLULYSLYSGG3 - 724 - 73
112GLUGLUPHEPHECC3 - 704 - 71
212GLUGLUPHEPHEDD3 - 704 - 71
113ALAALALYSLYSCC2 - 723 - 73A
213ALAALALYSLYSEE2 - 723 - 73
114GLUGLULYSLYSCC3 - 724 - 73
214GLUGLULYSLYSFF3 - 724 - 73
115ALAALAPROPROCC2 - 713 - 72A
215ALAALAPROPROGG2 - 713 - 72
116GLUGLUPHEPHEDD3 - 704 - 71
216GLUGLUPHEPHEEE3 - 704 - 71
117GLUGLUPHEPHEDD3 - 704 - 71
217GLUGLUPHEPHEFF3 - 704 - 71
118GLUGLUPHEPHEDD3 - 704 - 71
218GLUGLUPHEPHEGG3 - 704 - 71
119GLUGLUPROPROEE3 - 714 - 72
219GLUGLUPROPROFF3 - 714 - 72
120METMETPROPROEE1 - 712 - 72
220METMETPROPROGG1 - 712 - 72
121GLUGLUPROPROFF3 - 714 - 72
221GLUGLUPROPROGG3 - 714 - 72

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

-
要素

#1: タンパク質
Histone acetyltransferase KAT5 / 60 kDa Tat-interactive protein / Tip60 / Histone acetyltransferase HTATIP / HIV-1 Tat interactive ...60 kDa Tat-interactive protein / Tip60 / Histone acetyltransferase HTATIP / HIV-1 Tat interactive protein / Lysine acetyltransferase 5 / cPLA(2)-interacting protein


分子量: 9613.062 Da / 分子数: 7 / 断片: unp residues 1-80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT5, HTATIP, TIP60 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q92993, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 13 / 由来タイプ: 合成

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M calcium acetate. The protein sample may have been treated with trypsin, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: adsc q315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.26 Å / Num. obs: 12878 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.8-2.953.70.5652.86923187999.9
8.85-42.263.40.03424146642998.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.3.6データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2EKO
解像度: 2.8→99.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / WRfactor Rfree: 0.2245 / WRfactor Rwork: 0.1991 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7826 / SU B: 43.352 / SU ML: 0.378 / SU R Cruickshank DPI: 0.3992 / SU Rfree: 0.4265 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.426 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: molecular replacement coordinates, based on an nmr model, were initially processed by the program phaser, before input to MOLREP. PARROT was used for NCS- and solvent-based density ...詳細: molecular replacement coordinates, based on an nmr model, were initially processed by the program phaser, before input to MOLREP. PARROT was used for NCS- and solvent-based density modification. BUCCANEER was used for automated model building. During interactive re-building, we experienced problems with the interpretation of electron density for some loops. Poor geometry of the model region between residues 17 and 23 of chain F is noted in particular. The pogram COOT and the MOLPROBITY server were also used during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2595 771 6 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.2257 ---
obs0.2277 12868 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.49 Å2 / Biso mean: 36.3753 Å2 / Biso min: 2.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.69 Å20 Å2-1.77 Å2
2--3.72 Å2-0 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→99.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3956 0 13 0 3969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0194070
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.023853
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.9585520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.38938806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1965484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.81423.713202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.2715694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8771532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2609
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214533
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02939
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2821.6871960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2821.6871961
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1772.5282437
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A36930.11
12B36930.11
21A38370.1
22C38370.1
31A38000.1
32D38000.1
41A38780.11
42E38780.11
51A35940.11
52F35940.11
61A37230.13
62G37230.13
71B37960.09
72C37960.09
81B37320.08
82D37320.08
91B37340.09
92E37340.09
101B35440.1
102F35440.1
111B35800.11
112G35800.11
121C36810.11
122D36810.11
131C39030.08
132E39030.08
141C36520.1
142F36520.1
151C36690.11
152G36690.11
161D37310.09
162E37310.09
171D35760.1
172F35760.1
181D36410.11
182G36410.11
191E36100.11
192F36100.11
201E37230.12
202G37230.12
211F35930.12
212G35930.12
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 113 -
Rwork0.343 858 -
all-971 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.7502-1.02581.05121.58010.86016.7437-0.2087-0.06520.2557-0.02330.08040.045-0.3386-0.02990.12830.1263-0.013-0.00870.0160.02150.063736.26830.3838-3.9589
22.1332-0.01133.66166.0278-0.51898.3575-0.03870.01940.21220.25530.02820.0579-0.2643-0.21080.01060.09240.04580.01260.08330.00370.110841.64441.569429.6134
36.5404-0.15221.84323.26732.28717.3166-0.0946-0.2384-0.22270.2698-0.0083-0.02640.3324-0.08710.10290.12750.02060.02270.08420.01240.066912.534528.224854.1374
43.5811-0.42462.01553.1497-0.75475.0117-0.07510.18040.1018-0.4057-0.0214-0.128-0.11850.42060.09650.14920.0142-0.01940.2132-0.10120.145326.136828.432423.3913
56.2040.66021.16115.26840.77836.0549-0.0788-0.2530.15040.36230.19450.02420.21810.2647-0.11560.17550.0119-0.02920.0388-0.01580.020749.918427.206313.1172
66.9835-1.0471.69884.5588-2.36816.0467-0.0277-0.0788-0.2089-0.14-0.027-0.13250.22810.21010.05460.09190.01560.00760.115-0.04410.139625.773956.796615.0826
76.06831.46282.10825.5189-1.9542.88560.0151-0.0783-0.06170.1353-0.0150.0724-0.14550.0235-00.15270.0010.00630.0994-0.04040.028137.832531.041241.3517
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 71
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 72
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 71
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 72
6X-RAY DIFFRACTION6F3 - 72
7X-RAY DIFFRACTION7G0 - 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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