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- PDB-4qia: Crystal structure of human insulin degrading enzyme (ide) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qia
タイトルCrystal structure of human insulin degrading enzyme (ide) in complex with inhibitor N-benzyl-N-(carboxymethyl)glycyl-L-histidine
要素Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex / inhibitor:41371
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / peroxisome / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-benzyl-N-(carboxymethyl)glycyl-L-histidine / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.202 Å
データ登録者Guo, Q. / Deprez-Poulain, R. / Deprez, B. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-activity relationships of imidazole-derived 2-[N-carbamoylmethyl-alkylamino]acetic acids, dual binders of human insulin-degrading enzyme.
著者: Charton, J. / Gauriot, M. / Totobenazara, J. / Hennuyer, N. / Dumont, J. / Bosc, D. / Marechal, X. / Elbakali, J. / Herledan, A. / Wen, X. / Ronco, C. / Gras-Masse, H. / Heninot, A. / ...著者: Charton, J. / Gauriot, M. / Totobenazara, J. / Hennuyer, N. / Dumont, J. / Bosc, D. / Marechal, X. / Elbakali, J. / Herledan, A. / Wen, X. / Ronco, C. / Gras-Masse, H. / Heninot, A. / Pottiez, V. / Landry, V. / Staels, B. / Liang, W.G. / Leroux, F. / Tang, W.J. / Deprez, B. / Deprez-Poulain, R.
履歴
登録2014年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,9736
ポリマ－229,1212
非ポリマー8524
水00
1
A: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9863
ポリマ－114,5611
非ポリマー4262
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9863
ポリマ－114,5611
非ポリマー4262
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)264.505, 264.505, 90.543
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: 化合物 ChemComp-33K / N-benzyl-N-(carboxymethyl)glycyl-L-histidine


分子量: 360.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N4O5
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.18 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10-13% PEG MME 5000, 100 MM HEPES PH 7.0, 4-14% TACSIMATE, 10% DIOXANE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 59616 / Num. obs: 56516 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2.6 / Observed criterion σ(I): 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.202→45.451 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 1999 3.54 %
Rwork0.1788 --
obs0.1803 56451 94.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.202→45.451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15582 0 48 0 15630
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81921663
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8926064
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0322324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042809
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2016-3.28170.37611360.27273655X-RAY DIFFRACTION89
3.2817-3.37040.29321480.24043944X-RAY DIFFRACTION96
3.3704-3.46950.27941400.22463930X-RAY DIFFRACTION96
3.4695-3.58150.29251490.20873915X-RAY DIFFRACTION96
3.5815-3.70940.22761480.19553897X-RAY DIFFRACTION96
3.7094-3.85790.26561460.19053942X-RAY DIFFRACTION96
3.8579-4.03330.26391410.18863923X-RAY DIFFRACTION95
4.0333-4.24580.23041390.17383901X-RAY DIFFRACTION95
4.2458-4.51160.2051370.16043917X-RAY DIFFRACTION94
4.5116-4.85960.17511430.1453851X-RAY DIFFRACTION94
4.8596-5.3480.19991430.15563884X-RAY DIFFRACTION94
5.348-6.12020.22041390.18393897X-RAY DIFFRACTION94
6.1202-7.70470.20241430.17713905X-RAY DIFFRACTION94
7.7047-45.45550.14441470.14413891X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 72.8403 Å / Origin y: -78.6871 Å / Origin z: 35.3371 Å
111213212223313233
T0.4227 Å2-0.0308 Å2-0.0396 Å2-0.4513 Å2-0.0635 Å2--0.3497 Å2
L0.4162 °20.1961 °2-0.2885 °2-0.1988 °2-0.2181 °2--0.1827 °2
S0.0133 Å °0.0141 Å °0.0279 Å °0.0296 Å °-0.0002 Å °0.0116 Å °-0.0103 Å °-0.0717 Å °-0.0102 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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