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万見
- PDB-4ppe: human RNF4 RING domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ppe
タイトルhuman RNF4 RING domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
キーワードLIGASE / RING domain / Ubiquitin Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / microtubule end / SUMO polymer binding / protein K6-linked ubiquitination / response to arsenic-containing substance / protein K11-linked ubiquitination / negative regulation of protein localization to chromatin / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination ...regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / microtubule end / SUMO polymer binding / protein K6-linked ubiquitination / response to arsenic-containing substance / protein K11-linked ubiquitination / negative regulation of protein localization to chromatin / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / nucleosome binding / protein autoubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / PML body / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Processing of DNA double-strand break ends / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear body / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. ...RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Perry, J.J. / Arvai, A.S. / Hitomi, C. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2014
タイトル: RNF4 interacts with both SUMO and nucleosomes to promote the DNA damage response.
著者: Groocock, L.M. / Nie, M. / Prudden, J. / Moiani, D. / Wang, T. / Cheltsov, A. / Rambo, R.P. / Arvai, A.S. / Hitomi, C. / Tainer, J.A. / Luger, K. / Perry, J.J. / Lazzerini-Denchi, E. / Boddy, M.N.
履歴
登録2014年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7956
ポリマ－16,5332
非ポリマー2624
水1,26170
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7956
ポリマ－16,5332
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8410 Å2
手法PISA
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,59012
ポリマ－33,0664
非ポリマー5238
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area7580 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.938, 86.987, 22.869
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 / RING finger protein 4 / Small nuclear ring finger protein / Protein SNURF


分子量: 8266.574 Da / 分子数: 2 / 断片: hRNF4 RING domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RES4-26, RNF4, SNURF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pRIL
参照: UniProt: P78317, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25.5 % (w/v) MPEG 2000, 100 mM hepes pH 6.5, 5 % (w/v), MgSO4, 0.5 % (w/v) beta-mercaptoethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 9939 / Num. obs: 9024 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→28.335 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 30.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2802 368 5.02 %Random
Rwork0.2296 ---
obs0.2321 7333 85.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.786 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4447 Å20 Å2-0 Å2
2--5.5249 Å2-0 Å2
3----0.0802 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1038 0 4 70 1112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0521427
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.868405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003183
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.28940.34561010.31691884X-RAY DIFFRACTION70
2.2894-2.88390.30751300.2432504X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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