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万見
- PDB-4ph2: mature N-terminal domain of capsid protein from bovine leukemia virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ph2
タイトルmature N-terminal domain of capsid protein from bovine leukemia virus
要素BLV capsid - N-terminal domain
キーワードVIRAL PROTEIN / mature retroviral capsid NTD with beta-hairpin / all alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell ...DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pro-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine leukemia virus (ウシ白血病ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
Model detailsNTD lacking the N-term beta-hairpin
データ登録者Trajtenberg, F. / Obal, G. / Pritsch, O. / Buschiazzo, A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: STRUCTURAL VIROLOGY. Conformational plasticity of a native retroviral capsid revealed by x-ray crystallography.
著者: Obal, G. / Trajtenberg, F. / Carrion, F. / Tome, L. / Larrieux, N. / Zhang, X. / Pritsch, O. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2014年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BLV capsid - N-terminal domain
B: BLV capsid - N-terminal domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4786
ポリマ－30,1022
非ポリマー3764
水6,377354
1
A: BLV capsid - N-terminal domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3314
ポリマ－15,0511
非ポリマー2803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BLV capsid - N-terminal domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1472
ポリマ－15,0511
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.670, 56.040, 103.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BLV capsid - N-terminal domain


分子量: 15050.766 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain NTD (UNP Residues 110-237) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bovine leukemia virus (ウシ白血病ウイルス)
遺伝子: gag-pro-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: L0PI28
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 0.2M AmAc, 1M Ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月14日
放射モノクロメーター: multilayer mirrors Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→51.53 Å / Num. obs: 40094 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 7.9 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 16.31 / Num. measured all: 174086
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.44-1.544.30.9710.2256.8230541778771380.25591.7
1.54-1.80.990.13710.345419813124123550.15594.1
1.8-20.9950.08814.3925100600357030.195
2-30.9980.04424.144455911475101880.05188.8
3-50.9990.03131.9915342391236180.03692.5
5-6.50.9990.02931.6424686085980.03498.4
6.5-80.9990.03330.079502492380.03895.6
8-150.9990.03130.847922522160.03785.7
150.9990.02824.4813655400.03372.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4PH3

4ph3


解像度: 1.44→27.74 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 20.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1858 1255 3.13 %
Rwork0.1633 38828 -
obs0.164 40083 92.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.91 Å2 / Biso mean: 13.0242 Å2 / Biso min: 3.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.44→27.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1988 0 22 359 2369
Biso mean--35.64 22.34 -
残基数----254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062127
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0522912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.265804
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.44-1.49770.22891240.18794185430991
1.4977-1.56580.1981360.1624296443293
1.5658-1.64840.19421420.15614300444293
1.6484-1.75160.18341400.15944387452795
1.7516-1.88680.17771360.15914395453195
1.8868-2.07660.21011560.17294452460895
2.0766-2.3770.1661130.14763590370376
2.377-2.99420.19431420.16074652479498
2.9942-27.74520.16931660.16724571473793
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5697-0.05170.08350.4136-0.07740.33010.00460.0134-0.0073-0.01980.0071-0.0059-0.00140.0120.00050.0403-0.00370.00190.039-0.0020.03210.45827.383439.4538
20.69750.15660.03610.4630.06210.3273-0.00410.00960.03270.0113-0.00090.0454-0.0045-0.0107-0.00010.03970.0034-0.00210.03850.00070.03249.797525.529363.2794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA1 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB1 - 127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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