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万見
- PDB-4ph3: N-terminal domain of the capsid protein from bovine leukaemia vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ph3
タイトルN-terminal domain of the capsid protein from bovine leukaemia virus (with no beta-hairpin)
要素BLV capsid
キーワードVIRAL PROTEIN / retroviral capsid NTD with no beta-hairpin / all alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-directed DNA polymerase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell ...RNA-directed DNA polymerase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Gag-Pro-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine leukemia virus (ウシ白血病ウイルス)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.44 Å
Model detailsNTD lacking the N-term beta-hairpin
データ登録者Trajtenberg, F. / Obal, G. / Pritsch, O. / Buschiazzo, A.
資金援助 フランス, ウルグアイ, 4件
組織認可番号国
Centre national de la recherche scientifiqueLaboratoire International Associe LIA 316 フランス
Mercosur/FOCEMCOF 03/11ウルグアイ
Mercosur Structural Biology Center CeBEMウルグアイ
Agencia Nacional de Investigacion e Innovacion (ANII)ウルグアイ
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: STRUCTURAL VIROLOGY. Conformational plasticity of a native retroviral capsid revealed by x-ray crystallography.
著者: Obal, G. / Trajtenberg, F. / Carrion, F. / Tome, L. / Larrieux, N. / Zhang, X. / Pritsch, O. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2014年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.42019年5月15日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BLV capsid
B: BLV capsid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,01252
ポリマ－28,7022
非ポリマー6,31050
水1,47782
1
A: BLV capsid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,37733
ポリマ－14,3511
非ポリマー4,02632
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BLV capsid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,63519
ポリマ－14,3511
非ポリマー2,28418
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.613, 66.242, 81.355
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BLV capsid


分子量: 14351.041 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain NTD (UNP Residues 109-237) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bovine leukemia virus (ウシ白血病ウイルス)
遺伝子: gag-pro-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: L0PI28
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 100 mM MES pH 5.0, 1.6 M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年5月12日
放射モノクロメーター: multilayer mirrors Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.439→81.355 Å / Num. obs: 13762 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 49.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 39.7
反射 シェル解像度: 2.439→2.447 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 11.1 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.44→51.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9025 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8658 / SU R Cruickshank DPI: 0.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.293 / SU Rfree Blow DPI: 0.224 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.223
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2454 1037 7.57 %RANDOM
Rwork0.2063 ---
obs0.2092 13703 99.99 %-
原子変位パラメータBiso max: 155.25 Å2 / Biso mean: 43.3 Å2 / Biso min: 16.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.4979 Å20 Å20 Å2
2--4.6204 Å20 Å2
3----17.1183 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.318 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.44→51.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1783 0 60 82 1925
Biso mean--66.17 42.76 -
残基数----230
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d631SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes260HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1856HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion251SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2280SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1856HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2540HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.18
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.63 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2733 197 7.14 %
Rwork0.2179 2562 -
all0.2219 2759 -
obs--99.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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