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万見
- PDB-4pdo: Structure of Ephrin type-A receptor 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pdo
タイトルStructure of Ephrin type-A receptor 2
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / EphA2
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / ephrin receptor activity / activation of GTPase activity / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / positive regulation of bicellular tight junction assembly / bone remodeling / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / tight junction / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / osteoclast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / skeletal system development / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ruffle membrane / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / cell adhesion / signaling receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.104 Å
データ登録者Jimin, Z. / Qiang, W. / Zongchao, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Ephrin type-A receptor 2
著者: Nan, W.
履歴
登録2014年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月9日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _software.version
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0542
ポリマ－68,0542
非ポリマー00
水8,665481
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area26170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.461, 92.461, 75.836
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 34027.176 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 590-876 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ArcticExpress(DE3) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.8 M Na/K L(+)-tartrate, 0.1 M Tris-Cl pH 8.5, 1% (w/v) PEGMME 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→15 Å / Num. obs: 41909 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 0.902 / Net I/av σ(I): 19.445 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 197356
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.1-2.145.50.44420820.878100
2.14-2.175.60.40720880.952100
2.17-2.225.50.3521230.955100
2.22-2.265.30.27620861.075100
2.26-2.315.20.29620930.866100
2.31-2.365.20.26321190.888100
2.36-2.425.20.22120790.896100
2.42-2.495.10.19621080.873100
2.49-2.5650.17120900.922100
2.56-2.644.90.14921140.939100
2.64-2.744.80.12420740.886100
2.74-2.854.70.1121260.896100
2.85-2.974.50.09220930.909100
2.97-3.134.40.07820760.903100
3.13-3.324.20.06721170.899100
3.32-3.583.90.05920540.9499.7
3.58-3.933.80.05421320.88899.9
3.93-4.493.70.04720930.779100
4.49-5.63.80.04420830.726100
5.6-1540.05120790.85597.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MQB

1mqb


解像度: 2.104→14.902 Å / FOM work R set: 0.9004 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1838 2115 5.05 %
Rwork0.1603 39764 -
obs0.1615 41879 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.72 Å2 / Biso mean: 20.64 Å2 / Biso min: 6.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.104→14.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4184 0 0 481 4665
Biso mean---30.11 -
残基数----522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0165764
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.461602
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.104-2.15280.1661610.156126272788100
2.1528-2.20640.20121180.158326792797100
2.2064-2.26590.19561320.160126772809100
2.2659-2.33230.18671370.171626282765100
2.3323-2.40730.19971580.170826322790100
2.4073-2.4930.21321280.169626822810100
2.493-2.59230.19051500.166726442794100
2.5923-2.70960.16811520.166826622814100
2.7096-2.85150.17571160.164926822798100
2.8515-3.02880.19951580.16926322790100
3.0288-3.26030.20181360.162926442780100
3.2603-3.58430.17451430.165626272770100
3.5843-4.09350.18331380.151226762814100
4.0935-5.12240.17571490.139226772826100
5.1224-14.90260.16941390.16662595273498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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