[日本語] English
万見
- PDB-4p0a: Crystal structure of HOIP PUB domain in complex with p97 PIM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p0a
タイトルCrystal structure of HOIP PUB domain in complex with p97 PIM
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードLIGASE / HOIP / PUB domain / p97 / PIM
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / negative regulation of necroptotic process ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / negative regulation of necroptotic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / mitotic spindle disassembly / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Attachment and Entry / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of TNFR1 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / establishment of protein localization / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / T cell receptor signaling pathway / site of double-strand break / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3001 Å
データ登録者Akutsu, M. / Schaeffer, V. / Olma, M.H. / Gomes, L.C. / Kawasaki, M. / Dikic, I.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Binding of OTULIN to the PUB domain of HOIP controls NF-kappa B signaling.
著者: Schaeffer, V. / Akutsu, M. / Olma, M.H. / Gomes, L.C. / Kawasaki, M. / Dikic, I.
履歴
登録2014年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22014年10月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8554
ポリマ－43,8554
非ポリマー00
水1,65792
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9272
ポリマ－21,9272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area700 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9230 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9272
ポリマ－21,9272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.040, 48.040, 266.622
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 20771.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Bacteria (unknown)
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 1156.070 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 797-806 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ASP-LEU-TYR-GLY / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55072
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0,1M Tris, 20% 2-methyl-2,4-pentanediol, 15% Polyethyleneglycol 3350, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→53.32 Å / Num. obs: 15446 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 42.64 Å2 / Net I/σ(I): 14.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化解像度: 2.3001→41.604 Å / FOM work R set: 0.7808 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 755 4.92 %
Rwork0.1993 14595 -
obs0.2018 15350 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 196.29 Å2 / Biso mean: 87.59 Å2 / Biso min: 46.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3001→41.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2623 0 0 92 2715
Biso mean----99999 -
残基数----350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012666
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1923630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.609961
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3001-2.47770.35571560.27272873302999
2.4777-2.7270.33641660.245529033069100
2.727-3.12150.27811320.221929463078100
3.1215-3.93230.23191580.191129403098100
3.9323-41.61060.21111430.174329333076100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.0998 Å / Origin y: 12.4021 Å / Origin z: -8.9303 Å
111213212223313233
T0.3729 Å2-0.0031 Å2-0.0378 Å2-0.4641 Å2-0.0662 Å2--0.5302 Å2
L1.2052 °2-1.0458 °20.1554 °2-1.4107 °2-0.8081 °2--5.3722 °2
S-0.0575 Å °0.076 Å °0.0317 Å °-0.1101 Å °-0.1847 Å °0.1365 Å °-0.09 Å °-0.2508 Å °0.2211 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 177
2X-RAY DIFFRACTION1allB803 - 806
3X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 175
4X-RAY DIFFRACTION1allD803 - 806
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 166

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る