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万見
- PDB-4oyj: Structure of the apo HOIP PUB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oyj
タイトルStructure of the apo HOIP PUB domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase / PUB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Molecular Basis and Regulation of OTULIN-LUBAC Interaction.
著者: Elliott, P.R. / Nielsen, S.V. / Marco-Casanova, P. / Fiil, B.K. / Keusekotten, K. / Mailand, N. / Freund, S.M. / Gyrd-Hansen, M. / Komander, D.
履歴
登録2014年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / refine_hist / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
K: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
M: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,20443
ポリマ－274,32213
非ポリマー2,88230
水28816
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3904
ポリマ－21,1021
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4865
ポリマ－21,1021
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4865
ポリマ－21,1021
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4865
ポリマ－21,1021
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1982
ポリマ－21,1021
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3904
ポリマ－21,1021
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2943
ポリマ－21,1021
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2943
ポリマ－21,1021
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3904
ポリマ－21,1021
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2943
ポリマ－21,1021
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
11
K: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1021
ポリマ－21,1021
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
12
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1021
ポリマ－21,1021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
13
M: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2943
ポリマ－21,1021
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.190, 99.540, 173.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 21101.682 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31,ZIBRA / プラスミド: pOPINB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.3 M ammonium sulphate, 200 mM KI, 100 mM Tris, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→62.75 Å / Num. all: 144088 / Num. obs: 51318 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 3→3.09 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3→62.605 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2545 2542 4.96 %Random selection
Rwork0.207 ---
obs0.2094 51285 97.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→62.605 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18233 0 150 16 18399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00318681
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75325403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8096984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0292876
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043363
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.05770.32831390.28222706X-RAY DIFFRACTION99
3.0577-3.12010.35471320.27362731X-RAY DIFFRACTION99
3.1201-3.1880.30221490.26162704X-RAY DIFFRACTION98
3.188-3.26210.27481370.24862698X-RAY DIFFRACTION98
3.2621-3.34370.32331500.24192705X-RAY DIFFRACTION99
3.3437-3.43410.30761490.22882710X-RAY DIFFRACTION98
3.4341-3.53510.27081330.21522698X-RAY DIFFRACTION98
3.5351-3.64920.26591330.20842717X-RAY DIFFRACTION98
3.6492-3.77960.2691350.19182719X-RAY DIFFRACTION98
3.7796-3.93090.19821480.18222672X-RAY DIFFRACTION98
3.9309-4.10980.2221480.17822691X-RAY DIFFRACTION98
4.1098-4.32640.23951390.18442702X-RAY DIFFRACTION97
4.3264-4.59740.20311440.16752696X-RAY DIFFRACTION97
4.5974-4.95230.21161200.16832706X-RAY DIFFRACTION97
4.9523-5.45040.24391490.22678X-RAY DIFFRACTION97
5.4504-6.23840.30251630.25142686X-RAY DIFFRACTION97
6.2384-7.85730.27221440.22352737X-RAY DIFFRACTION98
7.8573-62.61870.19471300.1762787X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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