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万見
- PDB-5ljn: Structure of the HOIP PUB domain bound to SPATA2 PIM peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ljn
タイトルStructure of the HOIP PUB domain bound to SPATA2 PIM peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Spermatogenesis-associated protein 2
キーワードLIGASE / PUB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / regulation of necroptotic process / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process ...protein linear deubiquitination / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / regulation of necroptotic process / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein K63-linked deubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / seminiferous tubule development / ubiquitin-specific protease binding / necroptotic process / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / : / cytoplasmic side of plasma membrane / fibrillar center / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of inflammatory response / spermatogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Spermatogenesis-associated protein 2, PUB-like domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : ...: / Spermatogenesis-associated protein 2, PUB-like domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / Spermatogenesis-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: SPATA2 Links CYLD to LUBAC, Activates CYLD, and Controls LUBAC Signaling.
著者: Elliott, P.R. / Leske, D. / Hrdinka, M. / Bagola, K. / Fiil, B.K. / McLaughlin, S.H. / Wagstaff, J. / Volkmar, N. / Christianson, J.C. / Kessler, B.M. / Freund, S.M. / Komander, D. / Gyrd-Hansen, M.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年10月1日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Spermatogenesis-associated protein 2
D: Spermatogenesis-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5288
ポリマ－41,1484
非ポリマー3804
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Spermatogenesis-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7624
ポリマ－20,5742
非ポリマー1882
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Spermatogenesis-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7664
ポリマ－20,5742
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area8810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.040, 89.040, 53.563
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 19647.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta II
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Spermatogenesis-associated protein 2 / Spermatogenesis-associated protein PD1


分子量: 926.923 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 334-341 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UM82
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.7-1.9 M (NH4)2SO4, 50 mM sodium cacodylate pH 6.4-7.0, 15 mM MgCl2 Protein:precipitant ratio; 1:2 200 nl drops
PH範囲: 6.4-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→62.96 Å / Num. obs: 11439 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 57.09 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 9.5 / Num. measured all: 31067
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.832.70.710.612199.7
8.96-62.962.70.0220.999190.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OYK

4oyk


解像度: 2.701→62.96 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.28
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2805 627 5.49 %Random selection
Rwork0.2325 ---
obs0.2352 11425 97.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.7 Å2 / Biso mean: 61.8122 Å2 / Biso min: 29.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.701→62.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2695 0 21 0 2716
Biso mean--76.46 --
残基数----349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5263758
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035431
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004495
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8681667
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7006-2.97230.39071610.30932745290699
2.9723-3.40240.31591430.26922709285299
3.4024-4.28650.26181630.22512681284498
4.2865-62.97790.25481600.20632663282394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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