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万見
- PDB-4olf: Crystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4olf
タイトルCrystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA ligase)from Plasmodium falciparum in complex with Halofuginone and AMPPNP
要素Proline--tRNA ligase
キーワードLIGASE / Structural Genomics / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / Prolyl-tRNA synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


Ala-tRNA(Pro) deacylase activity / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type ...C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-HFG / Proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA ligase)from Plasmodium falciparum in complex with Halofuginone and AMPPNP
著者: Dranow, D.M. / Edwards, T.E. / Lorimer, D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
履歴
登録2014年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,43320
ポリマ－58,9861
非ポリマー2,44719
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子

A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,86740
ポリマ－117,9732
非ポリマー4,89438
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area12790 Å2
ΔGint-454 kcal/mol
Surface area37320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.550, 106.550, 186.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Proline--tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase / ProRS


分子量: 58986.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 249-746 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: proRS, PFL0670c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I5R7, proline-tRNA ligase

-
非ポリマー , 6種, 27分子

#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン


分子量: 414.681 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein incubated with 4mM each of AMPPnP, halofuginone, B-ME, and MgCl2 for 5min, then added 1 to 1 with Wiz3/4(h5)- 20%PEG-8000, 0.1M HEPES/NaOH, pH=7.5, 10% isopropanol, 0.2M AmSO4, ...詳細: Protein incubated with 4mM each of AMPPnP, halofuginone, B-ME, and MgCl2 for 5min, then added 1 to 1 with Wiz3/4(h5)- 20%PEG-8000, 0.1M HEPES/NaOH, pH=7.5, 10% isopropanol, 0.2M AmSO4, cryoprotected with 20%EG, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977408 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月11日
放射モノクロメーター: Si(220) Asymmetric cut single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977408 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 27848 / Num. obs: 27391 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 68.204 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 23.56
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.9-2.980.5583.138877203599
2.98-3.060.4054.28494193798.5
3.06-3.150.2845.828143189199
3.15-3.240.23577955185798.6
3.24-3.350.1659.567531177199.2
3.35-3.470.11113.377203173699.1
3.47-3.60.08716.096827167698.8
3.6-3.740.06519.856333161098.5
3.74-3.910.04923.975853154697.9
3.91-4.10.04127.975471149398.5
4.1-4.320.03233.534874138898
4.32-4.590.02638.274443133897.9
4.59-4.90.02341.184094126498.1
4.9-5.290.02441.883967117498.2
5.29-5.80.02442.043646109298.3
5.8-6.480.02443.33330898497.1
6.48-7.490.02248.3310489398.3
7.49-9.170.01954.89264475998.3
9.17-12.970.01859.94210160597.1
12.970.01759.3120434290.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NCX

4ncx


解像度: 2.9→46.237 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2182 / WRfactor Rwork: 0.1861 / FOM work R set: 0.8218 / SU B: 23.189 / SU ML: 0.204 / SU R Cruickshank DPI: 0.3602 / SU Rfree: 0.2718 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.36 / ESU R Free: 0.272 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 1337 4.9 %RANDOM
Rwork0.1976 ---
obs0.1994 27357 98.39 %-
all-28694 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.57 Å2 / Biso mean: 74.425 Å2 / Biso min: 28.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20.25 Å2-0 Å2
2--0.51 Å2-0 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3773 0 135 8 3916
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023515
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.9795458
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78638067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7845479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.23624.368174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30115603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8641517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2954.5711925
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2954.5721924
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6186.8572401
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 90 -
Rwork0.358 1944 -
all-2034 -
obs--98.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56390.08380.00191.4161-0.45911.9343-0.09730.18590.17210.43480.1038-0.14380.22580.1061-0.00650.35570.1549-0.14830.2303-0.01640.097828.651539.215810.7269
21.1777-0.30290.12110.5990.1751.2049-0.02910.16190.03970.34020.0639-0.00970.1546-0.0979-0.03480.4180.1704-0.06630.1708-0.01170.026521.947535.576715.8649
32.2538-1.71010.31324.35292.32922.2815-0.268-0.03980.30650.33790.1972-0.20140.27450.23660.07090.5290.2318-0.02650.17650.00390.042417.585649.924436.8099
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A251 - 335
2X-RAY DIFFRACTION2A336 - 688
3X-RAY DIFFRACTION3A689 - 746

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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