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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4z32 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the FERM-SH2 Domains of Jak2 | ||||||
![]() | Tyrosine-protein kinase JAK2 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / JAK-STAT / FERM Domain / SH2 Domain / Cytokine Receptor | ||||||
Function / homology | ![]() interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / histone H3Y41 kinase activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / symbiont-induced defense-related programmed cell death / mammary gland epithelium development / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex ...interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / histone H3Y41 kinase activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / symbiont-induced defense-related programmed cell death / mammary gland epithelium development / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex / granulocyte-macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / Signaling by Erythropoietin / collagen-activated signaling pathway / interleukin-12 receptor binding / Erythropoietin activates STAT5 / interleukin-5-mediated signaling pathway / response to interleukin-12 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / positive regulation of leukocyte proliferation / post-embryonic hemopoiesis / interleukin-12 receptor complex / activation of Janus kinase activity / tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor complex / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of platelet aggregation / Interleukin-23 signaling / type 1 angiotensin receptor binding / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of platelet activation / acetylcholine receptor binding / positive regulation of NK T cell proliferation / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-3 / interleukin-3-mediated signaling pathway / Signaling by Leptin / regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of signaling receptor activity / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / response to hydroperoxide / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth hormone receptor binding / axon regeneration / growth hormone receptor signaling pathway / peptide hormone receptor binding / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / extrinsic component of plasma membrane / IFNG signaling activates MAPKs / Interleukin-20 family signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of cell-cell adhesion / Interleukin-6 signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Prolactin receptor signaling / MAPK3 (ERK1) activation / response to amine / positive regulation of interleukin-17 production / negative regulation of DNA binding / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / MAPK1 (ERK2) activation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / mesoderm development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to tumor necrosis factor / Interleukin receptor SHC signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / Erythropoietin activates RAS / Growth hormone receptor signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / actin filament polymerization / SH2 domain binding / cellular response to dexamethasone stimulus / erythrocyte differentiation / post-translational protein modification / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of interleukin-1 beta production / caveola / endosome lumen / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of apoptotic signaling pathway Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | McNally, R. / Eck, M.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of the FERM-SH2 Module of Human Jak2. Authors: McNally, R. / Toms, A.V. / Eck, M.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 146 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4po6S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 57681.648 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: O60674, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 57.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M Na Citrate, 11-13% PEG 3350, 1.05% 1-butanol, 5 mM TCEP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 31, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.04→47.98 Å / Num. obs: 87780 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 9.5 |
Reflection shell | Resolution: 3.04→3.19 Å / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4PO6 Resolution: 3.04→42.954 Å / SU ML: 0.47 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.57 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.04→42.954 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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