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万見
- PDB-4q15: Crystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q15
タイトルCrystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA ligase) from Plasmodium falciparum in complex with Halofuginone and AMPPNP in space group P212121 at 2.35 A
要素Proline--tRNA ligase
キーワードLIGASE / Structural Genomics / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / Prolyl-tRNA synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


Ala-tRNA(Pro) deacylase activity / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type ...C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-HFG / Proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2017
タイトル: Biochemical and Structural Characterization of Selective Allosteric Inhibitors of the Plasmodium falciparum Drug Target, Prolyl-tRNA-synthetase.
著者: Hewitt, S.N. / Dranow, D.M. / Horst, B.G. / Abendroth, J.A. / Forte, B. / Hallyburton, I. / Jansen, C. / Baragana, B. / Choi, R. / Rivas, K.L. / Hulverson, M.A. / Dumais, M. / Edwards, T.E. / ...著者: Hewitt, S.N. / Dranow, D.M. / Horst, B.G. / Abendroth, J.A. / Forte, B. / Hallyburton, I. / Jansen, C. / Baragana, B. / Choi, R. / Rivas, K.L. / Hulverson, M.A. / Dumais, M. / Edwards, T.E. / Lorimer, D.D. / Fairlamb, A.H. / Gray, D.W. / Read, K.D. / Lehane, A.M. / Kirk, K. / Myler, P.J. / Wernimont, A. / Walpole, C. / Stacy, R. / Barrett, L.K. / Gilbert, I.H. / Van Voorhis, W.C.
履歴
登録2014年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline--tRNA ligase
B: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,05011
ポリマ－117,9732
非ポリマー2,0779
水4,918273
1
A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9324
ポリマ－58,9861
非ポリマー9453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1187
ポリマ－58,9861
非ポリマー1,1316
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7180 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area35640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.580, 78.090, 167.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Proline--tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase / ProRS


分子量: 58986.496 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 249-746 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: proRS, PFL0670c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I5R7, proline-tRNA ligase

-
非ポリマー , 5種, 282分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン


分子量: 414.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.16 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein incubated with 4mM each of AMPPnP, halofuginone, B-ME, and MgCl2 for ~5min, then added 1 to 1 with Wiz1/2(a10): 20% PEG-2000 MME, 0.1M Tris base/HCl, pH=7.0, cryoprotected with 20%EG, ...詳細: Protein incubated with 4mM each of AMPPnP, halofuginone, B-ME, and MgCl2 for ~5min, then added 1 to 1 with Wiz1/2(a10): 20% PEG-2000 MME, 0.1M Tris base/HCl, pH=7.0, cryoprotected with 20%EG, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月20日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. all: 42793 / Num. obs: 42603 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.963 / Net I/σ(I): 19.82
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.35-2.410.5473.2416238309099.9
2.41-2.480.4813.715970304199.7
2.48-2.550.3874.5515547295599.8
2.55-2.630.3245.4114975285799.8
2.63-2.710.2756.3314603279299.5
2.71-2.810.2227.7413955268899.9
2.81-2.910.1799.3613447259199.7
2.91-3.030.13212.2713114253099.9
3.03-3.170.10714.6412358239199.5
3.17-3.320.07819.2211815231199.6
3.32-3.50.05525.2711173220099.5
3.5-3.720.04530.5310485208799.6
3.72-3.970.03835.959821196599.7
3.97-4.290.03140.619086183899.7
4.29-4.70.02747.588258169499.6
4.7-5.250.02648.587592156699.5
5.25-6.070.02744.956620137899.8
6.07-7.430.02547.335516117699.7
7.43-10.510.01957.94414094299.5
10.510.01754179251188.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation7.4 Å45.81 Å
Translation7.4 Å45.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIXdev_1659精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OLF

4olf


解像度: 2.35→37.331 Å / FOM work R set: 0.8245 / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 2113 4.97 %
Rwork0.195 --
obs0.1962 42514 99.54 %
all-44627 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.84 Å2 / Biso mean: 44.51 Å2 / Biso min: 21.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→37.331 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7190 0 124 273 7587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75710247
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291124
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041287
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7462644
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3499-2.40460.31581390.270626402779100
2.4046-2.46470.33081340.261826792813100
2.4647-2.53130.26781460.239426582804100
2.5313-2.60580.23241560.242726512807100
2.6058-2.68990.26751440.230426312775100
2.6899-2.7860.25541480.239426512799100
2.786-2.89750.27711340.229127062840100
2.8975-3.02930.29431290.221226772806100
3.0293-3.1890.2561150.220427022817100
3.189-3.38860.21091430.20392679282299
3.3886-3.65010.20911360.18727102846100
3.6501-4.0170.18641500.17826992849100
4.017-4.59740.1691580.154327172875100
4.5974-5.78870.20851360.163527622898100
5.7887-37.33530.19031450.17882839298498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7672-0.1412-0.050.90630.10321.37030.02690.016-0.0217-0.0297-0.026-0.01380.03780.00470.00150.2733-0.0399-0.00640.2604-0.02020.2796-7.04334.1518-33.6845
20.63140.0672-0.05210.7883-0.07581.09520.0643-0.1399-0.02650.1869-0.08060.11410.077-0.06520.00960.3098-0.04580.03250.3276-0.01360.278-10.694314.5879-3.8724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 251:746)A251 - 746
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 253:746)B253 - 746

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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