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Yorodumi- PDB-5ifu: Crystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ifu | ||||||
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Title | Crystal Structure of Prolyl-tRNA synthetase (ProRS, Proline--tRNA ligase) from Plasmodium falciparum in complex with Glyburide | ||||||
Components | Proline--tRNA ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / Plasmodium falciparum / Prolyl-tRNA synthetase / ProRS / Proline--tRNA ligase / Glyburide / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | Function and homology information Ala-tRNA(Pro) hydrolase activity / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Dranow, D.M. / Hewitt, S.N. / Abendroth, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: ACS Infect Dis / Year: 2017 Title: Biochemical and Structural Characterization of Selective Allosteric Inhibitors of the Plasmodium falciparum Drug Target, Prolyl-tRNA-synthetase. Authors: Hewitt, S.N. / Dranow, D.M. / Horst, B.G. / Abendroth, J.A. / Forte, B. / Hallyburton, I. / Jansen, C. / Baragana, B. / Choi, R. / Rivas, K.L. / Hulverson, M.A. / Dumais, M. / Edwards, T.E. ...Authors: Hewitt, S.N. / Dranow, D.M. / Horst, B.G. / Abendroth, J.A. / Forte, B. / Hallyburton, I. / Jansen, C. / Baragana, B. / Choi, R. / Rivas, K.L. / Hulverson, M.A. / Dumais, M. / Edwards, T.E. / Lorimer, D.D. / Fairlamb, A.H. / Gray, D.W. / Read, K.D. / Lehane, A.M. / Kirk, K. / Myler, P.J. / Wernimont, A. / Walpole, C. / Stacy, R. / Barrett, L.K. / Gilbert, I.H. / Van Voorhis, W.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ifu.cif.gz | 377.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ifu.ent.gz | 305.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ifu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ifu_validation.pdf.gz | 1005.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ifu_full_validation.pdf.gz | 1015.2 KB | Display | |
Data in XML | 5ifu_validation.xml.gz | 35.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5ifu_validation.cif.gz | 48.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/5ifu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/5ifu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ncxC 4q15SC 4wi1C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 58986.496 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 249-746 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (eukaryote) Strain: isolate 3D7 / Gene: proRS, PFL0670c / Plasmid: PlfaA.18681.a.B4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8I5R7, proline-tRNA ligase |
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-Non-polymers , 5 types, 262 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Chemical | ChemComp-FMT / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.26 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: at 22mg/ml, incubated with 5mM glyburide, then 1:1 with Morpheus(g2): 10% PEG-8000, 20% ethylene glycol, 0.1M MES/imidazole, pH=6.5, 0.03M each sodium formate, ammonium acetate, trisodium ...Details: at 22mg/ml, incubated with 5mM glyburide, then 1:1 with Morpheus(g2): 10% PEG-8000, 20% ethylene glycol, 0.1M MES/imidazole, pH=6.5, 0.03M each sodium formate, ammonium acetate, trisodium citrate, sodium potassium tartrate, sodium oxamate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Oct 13, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.45→43.737 Å / Num. obs: 56139 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 47.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 18.69 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4Q15 Resolution: 2.45→43.737 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.23
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 142.86 Å2 / Biso mean: 61.3991 Å2 / Biso min: 22.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.45→43.737 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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