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- PDB-4okg: LpxC from P.aeruginosa with the inhibitor 6-(benzimidazol-1-yl)-5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4okg
タイトルLpxC from P.aeruginosa with the inhibitor 6-(benzimidazol-1-yl)-5-[4-[2-[6-[(4-methylpiperazin-1-yl)methyl]-3-pyridyl]ethynyl]phenyl]pyridine-3-carbohydroxamic acid
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydroxamate / beta-alpha-alpha-beta sandwich / deacetylase / intracellular / cytoplasm / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / lipid A biosynthetic process / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
lpxc deacetylase, domain 1 / lpxc deacetylase, domain 2 / lpxc deacetylase, domain 1 / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2SZ / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Olivier, N.B. / Lahiri, S.D. / Prince, D.B.
引用ジャーナル: Protein Express.Purif. / 年: 2014
タイトル: Overexpression of Pseudomonas aeruginosa LpxC in the Presence of an Inhibitor in an acrB Deletion Escherichia coli strain for Structural Studies
著者: Gao, N. / McLeod, S.M. / Hajec, H. / Lahiri, S.D. / Prince, D.B. / Thresher, J. / Whiteaker, J. / Ross, P. / Olivier, N.B. / Doig, P.
履歴
登録2014年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5116
ポリマ－66,2932
非ポリマー1,2184
水6,792377
1
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7563
ポリマ－33,1471
非ポリマー6092
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7563
ポリマ－33,1471
非ポリマー6092
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.770, 157.115, 48.946
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase / Protein EnvA / UDP-3-O-acyl-GlcNAc deacetylase


分子量: 33146.617 Da / 分子数: 2 / 変異: C40S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: envA, lpxC, PA4406 / プラスミド: pET-21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)delta-acrB
参照: UniProt: P47205, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-2SZ / 6-(1H-benzimidazol-1-yl)-N-hydroxy-5-[4-({6-[(4-methylpiperazin-1-yl)methyl]pyridin-3-yl}ethynyl)phenyl]pyridine-3-carboxamide


分子量: 543.618 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H29N7O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: Cocrystallization; protein in the following buffer: 20mM HEPES pH7.3, 150 mM NaCl, 2mM DTT, 10% Glycerol and concentrated to 11.3 mg/ml. Well solution contained: 2.2M ammonium sulfate, 0.1 M ...詳細: Cocrystallization; protein in the following buffer: 20mM HEPES pH7.3, 150 mM NaCl, 2mM DTT, 10% Glycerol and concentrated to 11.3 mg/ml. Well solution contained: 2.2M ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.3, 4.1% PEG 400, 29 mM NaPO4 di-basic. Protein coexpressed with compound and well solution were combined 1:1 as a sitting drop. Crystals harvested approximately 21 days later., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月25日 / 詳細: Vari Max HR
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax; graded, multilayer confocal optic
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 31059 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 23.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 4.724 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.06-2.120.10913322.847181.4
2.1-2.132.20.10814613.086191
2.13-2.172.40.1115163.17195.5
2.17-2.222.60.10815403.456193.5
2.22-2.272.60.10715143.412194.4
2.27-2.322.60.115073.649195.1
2.32-2.382.60.09615773.86194.7
2.38-2.442.60.08715353.871195.4
2.44-2.512.60.08315583.912197.9
2.51-2.62.60.08115913.825197.6
2.6-2.692.60.0815964.59198.8
2.69-2.82.70.07215824.284198.8
2.8-2.922.70.06816204.112199.7
2.92-3.082.80.06516244.485199.7
3.08-3.272.90.0616375.0751100
3.27-3.5230.05816065.757199.9
3.52-3.8830.05416216.024199.6
3.88-4.443.10.05415926.626197.6
4.44-5.593.30.05515146.51193.6
5.59-503.50.0615367.024192.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
StructureStudioデータ収集
PHASES位相決定
BUSTER2.11.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.06→26.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9437 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9155 / SU R Cruickshank DPI: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1567 5.05 %RANDOM
Rwork0.1668 ---
obs0.1694 31031 95.29 %-
原子変位パラメータBiso max: 107.77 Å2 / Biso mean: 24.81 Å2 / Biso min: 4.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6276 Å20 Å20.1936 Å2
2--1.0817 Å20 Å2
3----1.7093 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.203 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→26.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4597 0 84 377 5058
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1672SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes123HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes693HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4765HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion613SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5768SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4765HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6440HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.9
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.13 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 129 5.4 %
Rwork0.176 2261 -
all0.1784 2390 -
obs--95.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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