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- PDB-4o58: Crystal structure of broadly neutralizing antibody F045-092 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o58
タイトルCrystal structure of broadly neutralizing antibody F045-092 in complex with A/Victoria/3/1975 (H3N2) influenza hemagglutinin
要素
  • (Fab F045-092 ...) x 2
  • (Hemagglutinin ...) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / virus attachment and entry / immune recognition / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / phagocytosis, recognition / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / immunoglobulin receptor binding ...IgD immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / phagocytosis, recognition / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / phagocytosis, engulfment / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / viral budding from plasma membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / blood microparticle / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / host cell surface receptor binding / defense response to bacterium / innate immune response / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein ...: / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hemagglutinin / Immunoglobulin lambda constant 2 / IgG H chain
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7501 Å
データ登録者Lee, P.S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2014
タイトル: Receptor mimicry by antibody F045-092 facilitates universal binding to the H3 subtype of influenza virus.
著者: Lee, P.S. / Ohshima, N. / Stanfield, R.L. / Yu, W. / Iba, Y. / Okuno, Y. / Kurosawa, Y. / Wilson, I.A.
履歴
登録2013年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin HA1 chain
B: Hemagglutinin HA2 chain
L: Fab F045-092 light chain
H: Fab F045-092 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,89126
ポリマ-104,0264
非ポリマー3,86522
1,36976
1
A: Hemagglutinin HA1 chain
B: Hemagglutinin HA2 chain
L: Fab F045-092 light chain
H: Fab F045-092 heavy chain
ヘテロ分子

A: Hemagglutinin HA1 chain
B: Hemagglutinin HA2 chain
L: Fab F045-092 light chain
H: Fab F045-092 heavy chain
ヘテロ分子

A: Hemagglutinin HA1 chain
B: Hemagglutinin HA2 chain
L: Fab F045-092 light chain
H: Fab F045-092 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,67378
ポリマ-312,07812
非ポリマー11,59666
21612
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_875-y+3,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_685-x+y+1,-x+3,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.101, 99.101, 336.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

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Hemagglutinin ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hemagglutinin HA1 chain


分子量: 35453.848 Da / 分子数: 1 / 断片: Hemagglutinin HA1 chain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
: A/Victoria/3/1975 H3N2 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03435
#2: タンパク質 Hemagglutinin HA2 chain


分子量: 20225.393 Da / 分子数: 1 / 断片: Hemagglutinin HA2 chain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
: A/Victoria/3/1975 H3N2 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03435

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#3: 抗体 Fab F045-092 light chain


分子量: 22626.895 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab F045-092 light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGL@, IGLC2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CG05
#4: 抗体 Fab F045-092 heavy chain


分子量: 25719.725 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab F045-092 heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: S6C4S0

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, 3種, 5分子

#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 93分子

#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: 1.7 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.1, 4% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03322 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月3日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. all: 50811 / Num. obs: 50811 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.71 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4GMS and apo F045-092 structure
解像度: 2.7501→49.022 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2237 2583 5.08 %
Rwork0.1774 --
obs0.1798 50811 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7501→49.022 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7078 0 236 76 7390
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017479
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25310163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.712725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0841139
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7501-2.8030.26111330.24522449X-RAY DIFFRACTION93
2.803-2.86020.3151400.24532654X-RAY DIFFRACTION100
2.8602-2.92240.28181640.23012636X-RAY DIFFRACTION100
2.9224-2.99030.30531390.22482624X-RAY DIFFRACTION100
2.9903-3.06510.25781360.21412664X-RAY DIFFRACTION100
3.0651-3.1480.25761420.20622633X-RAY DIFFRACTION100
3.148-3.24060.29651420.20782678X-RAY DIFFRACTION100
3.2406-3.34520.22041310.20032675X-RAY DIFFRACTION100
3.3452-3.46470.20141400.19162662X-RAY DIFFRACTION100
3.4647-3.60340.2181520.18162646X-RAY DIFFRACTION100
3.6034-3.76730.21761620.17382656X-RAY DIFFRACTION100
3.7673-3.96590.22521270.16872740X-RAY DIFFRACTION100
3.9659-4.21420.20741430.15432656X-RAY DIFFRACTION100
4.2142-4.53940.1831570.13852723X-RAY DIFFRACTION100
4.5394-4.99580.1891170.13632715X-RAY DIFFRACTION100
4.9958-5.71770.18671560.15132743X-RAY DIFFRACTION100
5.7177-7.20010.24281410.18812772X-RAY DIFFRACTION100
7.2001-49.03010.22731610.18842902X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.19570.01640.06690.1462-0.57863.16830.0836-0.1242-0.0960.0224-0.020.05990.3774-0.0727-0.06840.347-0.06660.01040.26870.03450.296742.0107125.851272.3449
20.2490.0810.41480.50710.66414.6438-0.00520.0225-0.1041-0.008-0.03660.06320.327-0.06090.02850.1365-0.0176-0.00940.1625-0.01230.274142.2486133.221821.0754
32.44790.2109-0.59813.06040.07445.2642-0.1137-0.26510.10660.1181-0.0361-0.26760.08170.33190.15750.2594-0.0225-0.00940.39350.09080.303928.3482118.3544121.8973
42.91810.66642.09722.3049-0.68974.13290.0805-0.4677-0.52120.9225-0.5527-1.43360.10490.7430.49281.00560.0261-0.25931.150.43720.995832.371101.0261147.4967
54.42571.9219-0.88895.847-1.14913.284-0.23190.1388-0.533-0.21470.0321-0.10120.44610.14290.16610.4067-0.03460.07640.39460.04160.3915.4836102.5337116.0114
62.5669-1.62512.4622.3413-0.86823.06390.3663-1.1014-0.48380.99-0.47180.00110.28330.0912-0.10511.4481-0.2882-0.18761.48560.4710.902818.741393.6591154.368
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain H and resid 1:113
4X-RAY DIFFRACTION4chain H and resid 114:213
5X-RAY DIFFRACTION5chain L and resid 1:108
6X-RAY DIFFRACTION6chain L and resid 109:209

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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