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Yorodumi- PDB-4hfu: Crystal structure of Fab 8M2 in complex with a H2N2 influenza vir... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4hfu | |||||||||
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Title | Crystal structure of Fab 8M2 in complex with a H2N2 influenza virus hemagglutinin | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Influenza A virus Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.106 Å | |||||||||
Authors | Xu, R. / Wilson, I.A. | |||||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2013 Title: A recurring motif for antibody recognition of the receptor-binding site of influenza hemagglutinin. Authors: Xu, R. / Krause, J.C. / McBride, R. / Paulson, J.C. / Crowe, J.E. / Wilson, I.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4hfu.cif.gz | 376 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4hfu.ent.gz | 310.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4hfu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4hfu_validation.pdf.gz | 766.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4hfu_full_validation.pdf.gz | 777.7 KB | Display | |
Data in XML | 4hfu_validation.xml.gz | 32 KB | Display | |
Data in CIF | 4hfu_validation.cif.gz | 43.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/4hfu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/4hfu | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
| x 6||||||||
Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36573.379 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus / Strain: A/Japan/305+/1957(H2N2) / Gene: HA / Plasmid: pFastBac / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q67085, UniProt: P03451*PLUS |
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#2: Protein | Mass: 20139.295 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus / Strain: A/Japan/305+/1957(H2N2) / Gene: HA / Plasmid: pFastBac / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q67085, UniProt: P03451*PLUS |
#3: Antibody | Mass: 23988.754 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pEE6.4 / Cell line (production host): HEK 293F / Production host: Homo sapiens (human) |
#4: Antibody | Mass: 23448.949 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pEE12.4 / Cell line (production host): HEK 293F / Production host: Homo sapiens (human) |
#5: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.17 Å3/Da / Density % sol: 70.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.2 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 10% PEG6000, 0.1 M Na citrate, pH 4 and 1 M LiCl, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293.2K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.0332 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 16, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 9.2 % / Av σ(I) over netI: 14.08 / Number: 277788 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.03 / D res high: 3.1 Å / D res low: 45 Å / Num. obs: 30241 / % possible obs: 94.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 3.1→45 Å / Num. obs: 30241 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 9.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.106→41.898 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8378 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / Phase error: 22.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 279.54 Å2 / Biso mean: 63.0562 Å2 / Biso min: 13.89 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.106→41.898 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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