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- PDB-4o45: WDR5 in complex with influenza NS1 C-terminal tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o45
タイトルWDR5 in complex with influenza NS1 C-terminal tail
要素
  • Nonstructural protein 1
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION/RNA BINDING PROTEIN / viral / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSCRIPTION-RNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / signaling receptor inhibitor activity ...symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / signaling receptor inhibitor activity / Cardiogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / MLL1 complex / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / : / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / mitotic spindle / Neddylation / double-stranded RNA binding / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / host cell cytoplasm / regulation of cell cycle / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host gene expression / signaling receptor binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / S15/NS1, RNA-binding / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat ...Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / S15/NS1, RNA-binding / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 1 / WD repeat-containing protein 5 / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Influenza A virus H3N2 (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Qin, S. / Xu, C. / Tempel, W. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural basis for histone mimicry and hijacking of host proteins by influenza virus protein NS1.
著者: Qin, S. / Liu, Y. / Tempel, W. / Eram, M.S. / Bian, C. / Liu, K. / Senisterra, G. / Crombet, L. / Vedadi, M. / Min, J.
履歴
登録2013年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: Nonstructural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,08219
ポリマ－36,0822
非ポリマー017
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.218, 85.830, 40.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34289.887 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Nonstructural protein 1


分子量: 1792.223 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal residues 216-230 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
由来: (合成) Influenza A virus H3N2 (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: Q9YP60, UniProt: P03495*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 17 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 291 K / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1 M ammonium sulfate, 0.1 M bis-tris, pH 6.5, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→37.94 Å / Num. obs: 24106 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
1.87-1.917.21.0542.311120153599.9
8.97-37.945.50.01169.8146626697.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.12データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished crystal structure of WDR5

解像度: 1.87→37.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.1891 / WRfactor Rwork: 0.1545 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8155 / SU B: 8.529 / SU ML: 0.118 / SU R Cruickshank DPI: 0.1462 / SU Rfree: 0.1335 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: coot was used for interactive model building. Model geometry was assessed on the molprobity server. CAVEAT: There is some uncertainty about the residue number of the arginyl residue in the ...詳細: coot was used for interactive model building. Model geometry was assessed on the molprobity server. CAVEAT: There is some uncertainty about the residue number of the arginyl residue in the NS1 peptide, and surrounding residues. The arginyl residue could correspond to another arginyl position in the NS1 peptide. There is a significant mismatch between model and density for WDR5 residue N-225.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2121 1239 5.1 %RANDOM
Rwork0.1743 ---
obs0.1763 24062 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.66 Å2 / Biso mean: 36.4632 Å2 / Biso min: 15.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.94 Å2-0 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---3.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→37.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 17 93 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192448
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3931.9323349
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78535160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0195327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.2872592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.98915389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.631154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2387
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022805
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7342.1731263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7292.1681262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4153.2391581
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.919 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 98 -
Rwork0.281 1656 -
all-1754 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.8992 Å / Origin y: 109.3749 Å / Origin z: 8.3893 Å
111213212223313233
T0.0199 Å20.0109 Å20.0099 Å2-0.0173 Å2-0.0109 Å2--0.113 Å2
L3.1077 °20.0231 °2-0.7901 °2-1.5304 °20.6585 °2--1.8195 °2
S-0.1514 Å °0.0639 Å °-0.2571 Å °0.0967 Å °0.0947 Å °-0.08 Å °0.1725 Å °0.1405 Å °0.0567 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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