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万見
- PDB-4nwo: Computationally Designed Two-Component Self-Assembling Tetrahedra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nwo
タイトルComputationally Designed Two-Component Self-Assembling Tetrahedral Cage T33-15
要素
  • Chorismate mutase AroH
  • Molybdenum cofactor biosynthesis protein MogA
キーワードPROTEIN BINDING / two-component / self-assembling / tetrahedron / designed protein cage / computational design / protein engineering / multimerization / nanomaterial / nanostructure / molybdenum cofactor biosynthesis protein / mog / chorismate mutase / isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / metal ion binding ...molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, AroH class / Chorismate mutase type I / Chorismate mutase domain profile. / : / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / RutC-like / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain ...Chorismate mutase, AroH class / Chorismate mutase type I / Chorismate mutase domain profile. / : / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / RutC-like / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / RutC-like superfamily / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chorismate mutase AroH / Chorismate mutase AroH / Molybdopterin adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者McNamara, D.E. / King, N.P. / Bale, J.B. / Sheffler, W. / Baker, D. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Accurate design of co-assembling multi-component protein nanomaterials.
著者: King, N.P. / Bale, J.B. / Sheffler, W. / McNamara, D.E. / Gonen, S. / Gonen, T. / Yeates, T.O. / Baker, D.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molybdenum cofactor biosynthesis protein MogA
B: Chorismate mutase AroH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6043
ポリマ－33,5642
非ポリマー401
水362
1
A: Molybdenum cofactor biosynthesis protein MogA
B: Chorismate mutase AroH
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)403,24636
ポリマ－402,76524
非ポリマー48112
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_564z,x+1,y-11
crystal symmetry operation9_465y-1,z+1,x1
crystal symmetry operation28_597x,-y+9/2,-z+5/21
crystal symmetry operation30_588z,-x+7/2,-y+7/21
crystal symmetry operation35_487y-1,-z+7/2,-x+5/21
crystal symmetry operation51_757-x+5/2,y,-z+5/21
crystal symmetry operation56_768-z+5/2,x+1,-y+7/21
crystal symmetry operation58_867-y+7/2,z+1,-x+5/21
crystal symmetry operation74_795-x+5/2,-y+9/2,z1
crystal symmetry operation79_784-z+5/2,-x+7/2,y-11
crystal symmetry operation84_885-y+7/2,-z+7/2,x1
Buried area52360 Å2
ΔGint-532 kcal/mol
Surface area112540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)213.520, 213.520, 213.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 Molybdenum cofactor biosynthesis protein MogA


分子量: 19049.074 Da / 分子数: 1
変異: Y20T, E21A, D30L, T31A, D34L, F110E, K135D, K137A, R140S, E141D, D144L, V168M
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
遺伝子: mogA, SO_0065 / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8EKM7
#2: タンパク質 Chorismate mutase AroH


分子量: 14514.650 Da / 分子数: 1
変異: E12N, E13S, E17T, A18S, H20I, Q21I, R24I, E25L, L28E, R109S
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: aroG, aroH / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q84FH6, UniProt: Q5SJY4*PLUS, chorismate mutase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.29 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 200 mM calcium acetate, 28% (v/v) PEG 300, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→75.491 Å / Num. obs: 10783 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.59 % / Biso Wilson estimate: 79.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 19.43
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 14.34 % / Rmerge(I) obs: 1.863 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.81 Å75.49 Å
Translation6.81 Å75.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K6A AND 1UFY

3k6a

1ufy


解像度: 2.8→75.49 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 1079 10.01 %
Rwork0.202 --
obs0.207 10782 99.9 %
all-10796 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→75.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2008 0 1 2 2011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032041
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.772805
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.277705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005357
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8008-2.92820.37471300.29671167X-RAY DIFFRACTION100
2.9282-3.08260.33931320.28161183X-RAY DIFFRACTION100
3.0826-3.27580.30361310.24721183X-RAY DIFFRACTION100
3.2758-3.52870.28391310.20771179X-RAY DIFFRACTION100
3.5287-3.88380.25071340.18211206X-RAY DIFFRACTION100
3.8838-4.44570.22551350.17851217X-RAY DIFFRACTION100
4.4457-5.60080.23811360.17611225X-RAY DIFFRACTION100
5.6008-75.51810.2281500.21141343X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9602-1.756-1.39864.33820.41564.6552-0.0492-0.13420.01630.1836-0.13960.1034-0.1954-0.19350.17820.546-0.0721-0.03910.5929-0.03110.547229.3791451.4425254.2646
22.84611.9792-1.8934.8858-3.18138.49520.09480.0219-0.3252-0.08720.06540.21540.368-0.1152-0.16130.610.0139-0.08880.6411-0.08650.6688238.0269450.3726281.1316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 173 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1 through 114 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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