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- PDB-4nwc: Crystal structure of the GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nwc
タイトルCrystal structure of the GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in complex with the agonist (2S,4R)-4-(3-Methoxy-3-oxopropyl)glutamic acid at 2.01 A resolution.
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / RECEPTOR/Agonist / Kainate receptor ligand-binding domain / Agonist / Ionotropic glutamate receptor / RECEPTOR-Agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / regulation of presynaptic membrane potential / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway ...Presynaptic function of Kainate receptors / regulation of presynaptic membrane potential / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / monoatomic ion transmembrane transport / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / axon / glutamatergic synapse / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S,4R)-4-(3-Methoxy-3-oxopropyl) glutamic acid / : / PHOSPHATE ION / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.012 Å
データ登録者Larsen, A.P. / Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2014
タイトル: Molecular Recognition of Two 2,4-syn-Functionalized (S)-Glutamate Analogues by the Kainate Receptor GluK3 Ligand Binding Domain.
著者: Venskutonyte, R. / Larsen, A.P. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Sagot, E. / Assaf, Z. / Gefflaut, T. / Pickering, D.S. / Bunch, L. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Binding site and interlobe interactions of the ionotropic glutamate receptor GluK3 ligand binding domain revealed by high resolution crystal structure in complex with (S)-glutamate.
著者: Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Bunch, L. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5346
ポリマ－29,0921
非ポリマー4425
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,06912
ポリマ－58,1852
非ポリマー88410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area23600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.810, 67.810, 126.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-901-

K

21A-1173-

HOH

31A-1220-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / GluK3 / Glutamate receptor 7 / GluR-7 / GluR7


分子量: 29092.453 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 432-546 and unp residues 669-806 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur7, Grik3 / プラスミド: pOPINJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P42264

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非ポリマー , 5種, 235分子

#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-2QE / (2S,4R)-4-(3-Methoxy-3-oxopropyl) glutamic acid / (4R)-4-(3-methoxy-3-oxopropyl)-L-glutamic acid


分子量: 233.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15NO6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 1.8M sodium/potassium phosphate, co-crystallized with (S)-glutamate, soaked with 10mM (2S,4R)-4-(3-Methoxy-3-oxopropyl)glutamic acid, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.012→38.24 Å / Num. all: 20406 / Num. obs: 20406 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 17.19 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.01-2.126.80.2842.50.2841100
2.12-2.256.80.2073.30.2071100
2.25-2.46.80.164.40.161100
2.4-2.66.80.1265.70.1261100
2.6-2.856.70.1076.50.1071100
2.85-3.186.80.0847.70.0841100
3.18-3.676.70.0738.60.0731100
3.67-4.56.60.0748.30.0741100
4.5-6.366.40.0688.50.0681100
6.36-38.245.70.05210.80.052199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 30.14 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å38.24 Å
Translation2.5 Å38.24 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3S9E

3s9e


解像度: 2.012→19.931 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.43 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 18.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 1042 5.12 %
Rwork0.1664 --
obs0.1688 20333 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.7724 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.012→19.931 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2026 0 24 230 2280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132127
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0582849
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.103806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.012-2.1180.23911560.17692691X-RAY DIFFRACTION100
2.118-2.25050.22041640.16452653X-RAY DIFFRACTION100
2.2505-2.4240.21931380.16652733X-RAY DIFFRACTION100
2.424-2.66740.23681330.17332736X-RAY DIFFRACTION100
2.6674-3.05220.20381460.17652739X-RAY DIFFRACTION100
3.0522-3.8410.20121530.1592788X-RAY DIFFRACTION100
3.841-19.93210.2091520.16162951X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.7421 Å / Origin y: 31.0044 Å / Origin z: 14.7921 Å
111213212223313233
T0.1412 Å2-0.0208 Å2-0.039 Å2-0.1394 Å20.0162 Å2--0.1217 Å2
L1.0663 °20.3438 °20.1482 °2-1.9848 °20.0245 °2--0.81 °2
S0.067 Å °-0.0716 Å °-0.1554 Å °-0.0459 Å °-0.0171 Å °0.1222 Å °0.1932 Å °-0.1014 Å °-0.0342 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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