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- PDB-4nv6: C212A mutant of Synechococcus VKOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nv6
タイトルC212A mutant of Synechococcus VKOR
要素VKORC1/thioredoxin domain protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / four helix bundle / thioredoxin-like protein / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; ジスルフィドを電子受容体とする / quinone binding / oxidoreductase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Vitamin K epoxide reductase-like VKOR/LOT1 / Vitamin K epoxide reductase / VKOR domain superfamily / Vitamin K epoxide reductase family / VKc / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
UBIQUINONE-10 / Vitamin K epoxide reductase homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.19 Å
データ登録者Liu, S. / Cheng, W. / Fowle Grider, R. / Shen, G. / Li, W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structures of an intramembrane vitamin K epoxide reductase homolog reveal control mechanisms for electron transfer.
著者: Liu, S. / Cheng, W. / Fowle Grider, R. / Shen, G. / Li, W.
履歴
登録2013年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VKORC1/thioredoxin domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5162
ポリマ－31,6531
非ポリマー8631
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.563, 139.563, 68.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 VKORC1/thioredoxin domain protein


分子量: 31652.775 Da / 分子数: 1 / 変異: C212A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechococcus sp. (バクテリア) / 株: JA-2-3B'a(2-13) / 遺伝子: CYB_2278 / プラスミド: PET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2JJF6
#2: 化合物 ChemComp-U10 / UBIQUINONE-10 / Coenzyme Q10 / 2-(3,7,11,15,19,23,27,31,35,39-デカメチルテトラコンタ-2,6,10,14,18,22,(以下略)


分子量: 863.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C59H90O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 79.85 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: A 20mg/ml protein solution was mixed overnight with 15mg/ml DOPC (1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine), and 0.5% DDM. This mixture was crystallized with a buffer containing 11% PEG1500, ...詳細: A 20mg/ml protein solution was mixed overnight with 15mg/ml DOPC (1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine), and 0.5% DDM. This mixture was crystallized with a buffer containing 11% PEG1500, 8% glycerol, 5% ethanol, 0.1M MgCl2, 0.1M NaCl, and 0.1M sodium cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.19→50 Å / Num. all: 5743 / Num. obs: 5732 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2.3 / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 4.19→4.27 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.949 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 282 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PARROT位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.19→45.683 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 41.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3311 571 9.99 %
Rwork0.2994 --
obs0.3022 5713 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.19→45.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1994 0 33 0 2027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052081
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8422840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.459722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.19-4.61480.30291680.29481237X-RAY DIFFRACTION99
4.6148-5.28180.26191230.26221292X-RAY DIFFRACTION100
5.2818-6.65120.42451490.34741280X-RAY DIFFRACTION100
6.6512-45.68540.32811310.29641333X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.4539 Å / Origin y: -48.6099 Å / Origin z: 2.5404 Å
111213212223313233
T-1.0082 Å21.7547 Å2-0.449 Å2--0.7277 Å20.3404 Å2--0.1858 Å2
L0.2526 °20.1639 °2-0.0399 °2-0.1572 °2-0.036 °2--0.3179 °2
S0.089 Å °0.0232 Å °0.18 Å °-0.0257 Å °-0.4713 Å °0.0746 Å °0.9829 Å °0.4493 Å °-0.1654 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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