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- PDB-4nf9: Structure of the Knl1/Nsl1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nf9
タイトルStructure of the Knl1/Nsl1 complex
要素
  • Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
  • Protein CASC5
キーワードCELL CYCLE / RWD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / MIS12/MIND type complex / acrosome assembly / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal ...Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / MIS12/MIND type complex / acrosome assembly / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / acrosomal vesicle / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / nuclear body / nuclear speck / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Knl1, C-terminal RWD domain / Knl1 RWD C-terminal domain / Kinetochore Mis14/Nsl1 / Kinetochore scaffold 1 / KNL1 MELT repeat / Kinetochore protein Mis14 like / MELT motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinetochore scaffold 1 / Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Petrovic, A. / Mosalaganti, S. / Keller, J. / Mattiuzzo, M. / Overlack, K. / Wohlgemuth, S. / Pasqualato, S. / Raunser, S. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2014
タイトル: Modular assembly of RWD domains on the Mis12 complex underlies outer kinetochore organization.
著者: Arsen Petrovic / Shyamal Mosalaganti / Jenny Keller / Marta Mattiuzzo / Katharina Overlack / Veronica Krenn / Anna De Antoni / Sabine Wohlgemuth / Valentina Cecatiello / Sebastiano Pasqualato ...著者: Arsen Petrovic / Shyamal Mosalaganti / Jenny Keller / Marta Mattiuzzo / Katharina Overlack / Veronica Krenn / Anna De Antoni / Sabine Wohlgemuth / Valentina Cecatiello / Sebastiano Pasqualato / Stefan Raunser / Andrea Musacchio /
要旨: Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between ...Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between chromosomes and spindle microtubules. The KMN network, a conserved 10-subunit kinetochore complex, harbors the microtubule-binding interface. RWD domains in the KMN subunits Spc24 and Spc25 mediate kinetochore targeting of the microtubule-binding subunits by interacting with the Mis12 complex, a KMN subcomplex that tethers directly onto the underlying chromatin layer. Here, we show that Knl1, a KMN subunit involved in mitotic checkpoint signaling, also contains RWD domains that bind the Mis12 complex and that mediate kinetochore targeting of Knl1. By reporting the first 3D electron microscopy structure of the KMN network, we provide a comprehensive framework to interpret how interactions of RWD-containing proteins with the Mis12 complex shape KMN network topology. Our observations unveil a regular pattern in the construction of the outer kinetochore.
履歴
登録2013年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein CASC5
B: Protein CASC5
C: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
D: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6095
ポリマ－58,5744
非ポリマー351
水82946
1
A: Protein CASC5
C: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3223
ポリマ－29,2872
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
2
B: Protein CASC5
D: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2872
ポリマ－29,2872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.710, 71.630, 177.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein CASC5 / ALL1-fused gene from chromosome 15q14 protein / AF15q14 / Bub-linking kinetochore protein / Blinkin ...ALL1-fused gene from chromosome 15q14 protein / AF15q14 / Bub-linking kinetochore protein / Blinkin / Cancer susceptibility candidate gene 5 protein / Cancer/testis antigen 29 / CT29 / Kinetochore-null protein 1 / Protein D40/AF15q14


分子量: 26023.043 Da / 分子数: 2 / 断片: Knl1 C-terminal domain, UNP residues 2117-2337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASC5, KIAA1570, KNL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NG31
#2: タンパク質・ペプチド Kinetochore-associated protein NSL1 homolog


分子量: 3263.921 Da / 分子数: 2 / 断片: Nsl1 C-terminal tail, UNP residues 256-281 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide of a natural human protein / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96IY1
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 16-20 % (v/v) PEG 3350, 220 mM sodium citrate and 100 mM MES (pH 6 or 6.5) and 100 mM Hepes (pH 7), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0006 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.31 Å / Num. obs: 36465 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.93 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 14.09
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→46.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 0.007 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.8 / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26502 983 5 %RANDOM
Rwork0.20693 ---
all0.20989 36465 --
obs0.20989 18673 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.449 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.75 Å20 Å20 Å2
2--8.9 Å20 Å2
3----5.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→46.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3669 0 1 46 3716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.823
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 65 -
Rwork0.311 1243 -
obs--99.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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