[日本語] English
万見
- PDB-5mr9: Ligand-receptor complex. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mr9
タイトルLigand-receptor complex.
要素Neurturin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / Signalling / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / nerve development / NCAM1 interactions / heparan sulfate binding / cell surface receptor signaling pathway via STAT / neural crest cell migration / RET signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / growth factor activity ...glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / nerve development / NCAM1 interactions / heparan sulfate binding / cell surface receptor signaling pathway via STAT / neural crest cell migration / RET signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / growth factor activity / receptor tyrosine kinase binding / neuron projection development / MAPK cascade / nervous system development / RAF/MAP kinase cascade / axon / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glial cell line-derived neurotrophic factor family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sandmark, J. / Oster, L. / Aagaard, A. / Roth, R.G. / Dahl, G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure and biophysical characterisation of the human complex - a role for heparan sulfate
著者: Sandmark, J. / Dahl, G. / Oster, L. / Xu, B. / Johansson, P. / Akerud, T. / Aagaard, A. / Davidsson, P. / Sorhede-Winzell, M. / Rainey, G.J. / Roth, R.G.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Neurturin
B: Neurturin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4132
ポリマ－23,4132
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.080, 32.750, 61.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.06, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

-
要素

#1: タンパク質 Neurturin


分子量: 11706.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRTN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99748
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 10.5 / 詳細: 40% MPD and 100 mM CAPS pH 10.5.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 8997 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 55.4 Å2 / Net I/σ(I): 6.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→48.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9074 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8848 / SU R Cruickshank DPI: 0.498 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.507 / SU Rfree Blow DPI: 0.294 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.296
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2885 427 4.75 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.25 8996 99.81 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.3341 Å20 Å2-3.3731 Å2
2---3.1199 Å20 Å2
3----5.2142 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→48.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1627 0 0 34 1661
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081661HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.062242HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d618SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes34HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes264HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1661HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.44
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion197SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1710SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.68 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3728 130 5.12 %
Rwork0.3686 2408 -
all0.3688 2538 -
obs--99.81 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る