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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4neo
タイトルStructure of BlmI, a type-II acyl-carrier-protein from Streptomyces verticillus involved in bleomycin biosynthesis
要素Peptide synthetase NRPS type II-PCP
キーワードLIGASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / peptide synthetase / BIOSYNTHETIC PROTEIN / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


non-ribosomal peptide synthetase activity / phosphopantetheine binding
類似検索 - 分子機能
ACP-like / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain ...ACP-like / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide synthetase NRPS type II-PCP
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces verticillus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bearden, J. / Babnigg, G. / Bruno, C.J.P. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. ...Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bearden, J. / Babnigg, G. / Bruno, C.J.P. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro) / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of BlmI as a model for nonribosomal peptide synthetase peptidyl carrier proteins.
著者: Lohman, J.R. / Ma, M. / Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bearden, J. / Babnigg, G. / Joachimiak, A. / Phillips, G.N. / Shen, B.
履歴
登録2013年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年1月29日ID: 4I4D
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Structure summary
改定 1.22014年3月19日Group: Database references
改定 1.32014年9月3日Group: Database references
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年3月22日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide synthetase NRPS type II-PCP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5503
ポリマ－10,3671
非ポリマー1822
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.441, 73.441, 43.331
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Peptide synthetase NRPS type II-PCP


分子量: 10367.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces verticillus (バクテリア)
遺伝子: blmI / プラスミド: pMCSG57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Gold / 参照: UniProt: Q9XC48
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O3 / コメント: 阻害剤, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: protein was reductively methylated, & crystallized in 0.1M CHES:NaOH pH 9.5, 30% PEG 400 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月27日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.1 % / 数: 56933 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.77 / D res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 8055 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.75096.410.0716.3475.8
4.525.799.810.0624.5646.8
3.954.5299.510.0553.0336.8
3.593.9599.510.0592.8657
3.333.5910010.0632.6547.2
3.143.3310010.0742.5057.2
2.983.1410010.082.0557.2
2.852.9810010.0931.7677.3
2.742.8510010.1051.4167.3
2.652.7410010.1081.1957.3
2.562.6510010.1151.0517.3
2.492.5610010.1271.0227.3
2.422.4910010.1520.8927.3
2.372.4210010.1580.7597.3
2.312.3710010.2030.7147.3
2.262.3110010.2640.7087.3
2.222.2610010.3270.6317.3
2.182.2210010.2980.597.3
2.142.1810010.3410.6816.7
2.12.1410010.4290.5536.3
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 8055 / Num. obs: 8055 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 44.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.429 / Num. unique all: 397 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.273 / FOM acentric: 0.31 / FOM centric: 0 / 反射: 8041 / Reflection acentric: 7089 / Reflection centric: 952
Phasing MAD setR cullis acentric: 1.54 / R cullis centric: 1 / 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 50 Å / Loc acentric: 0.1 / Loc centric: 0.1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 7089 / Reflection centric: 952
Phasing MAD set shell

ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0

解像度 (Å)R cullis acentricLoc acentricLoc centricReflection acentricReflection centric
12.98-501.560.40.22215
7.46-12.981.050.30.210749
5.23-7.461.260.20.128779
4.03-5.231.160.20.1530101
3.28-4.031.140.10.1858137
2.76-3.281.94001270157
2.39-2.765.08001756200
2.1-2.397.77002259214
Phasing MAD set siteAtom type symbol: Se / B iso: 63.7551 / Fract x: -0.34 / Fract y: -0.506 / Fract z: -0.007 / Occupancy: 5.185 / Occupancy iso: 0
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
12.98-500.2260.3810372215
7.46-12.980.3130.457015610749
5.23-7.460.4080.52036628779
4.03-5.230.4030.4790631530101
3.28-4.030.4120.4780995858137
2.76-3.280.3980.447014271270157
2.39-2.760.2550.284019561756200
2.1-2.390.1060.116024732259214
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 8041
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
5.42-10064.40.826501
4.27-5.4263.40.914504
3.72-4.2759.30.925505
3.37-3.7258.80.914503
3.12-3.3757.70.92514
2.93-3.1255.20.906503
2.79-2.9362.50.879505
2.66-2.7964.20.88501
2.56-2.6660.60.886505
2.47-2.5665.60.899502
2.39-2.4764.10.89502
2.32-2.3968.20.885502
2.26-2.3273.50.862506
2.2-2.2675.20.874501
2.1-2.281.20.85987

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法6.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
CCP4位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / WRfactor Rfree: 0.2158 / WRfactor Rwork: 0.1893 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8949 / SU B: 7.884 / SU ML: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.1503 / SU Rfree: 0.1322 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.132
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2007 371 4.6 %RANDOM
Rwork0.1799 ---
all0.1808 8041 --
obs0.1808 8041 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 140.17 Å2 / Biso mean: 63.2554 Å2 / Biso min: 37.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20.29 Å2-0 Å2
2--0.59 Å2-0 Å2
3----1.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数637 0 12 31 680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.019707
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02693
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7771.961960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86231581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.789592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.59121.71435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.31415111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.0271511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02813
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02168
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2693.925353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2633.914352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5895.826447
LS精密化 シェル解像度: 2.104→2.159 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 24 -
Rwork0.206 553 -
all-577 -
obs--97.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.0853 Å / Origin y: 29.9073 Å / Origin z: -1.6628 Å
111213212223313233
T0.033 Å2-0.0333 Å20.0105 Å2-0.1167 Å20.0138 Å2--0.0438 Å2
L5.8503 °2-3.6795 °20.7254 °2-6.7594 °20.7056 °2--5.994 °2
S0.2636 Å °0.1387 Å °0.3334 Å °-0.0843 Å °-0.3044 Å °0.0604 Å °0.094 Å °0.2874 Å °0.0408 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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