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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4n0i | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of S. cerevisiae mitochondrial GatFAB in complex with glutamine | ||||||
要素 | (Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ...) x 3 | ||||||
キーワード | LIGASE / amidotransferase | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / endoplasmic reticulum organization / mitochondrial translation / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å | ||||||
データ登録者 | Araiso, Y. / Ishitani, R. / Nureki, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014タイトル: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial GatFAB reveals a novel subunit assembly in tRNA-dependent amidotransferases 著者: Araiso, Y. / Huot, J.L. / Sekiguchi, T. / Frechin, M. / Fischer, F. / Enkler, L. / Senger, B. / Ishitani, R. / Becker, H.D. / Nureki, O. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4n0i.cif.gz | 356.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4n0i.ent.gz | 288 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4n0i.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 4n0i_validation.pdf.gz | 470.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 4n0i_full_validation.pdf.gz | 483.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 4n0i_validation.xml.gz | 34.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 4n0i_validation.cif.gz | 48.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n0/4n0i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n0/4n0i | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| 単位格子 |
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要素
-Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ... , 3種, 3分子 ABF
| #1: タンパク質 | 分子量: 50981.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatA, GEP6, HER2, LRC6, YMR293C / プラスミド: pCGFP-BC / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q03557, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 36704.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatB, PET112, YBL0724, YBL080C / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P33893, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの |
| #3: タンパク質 | 分子量: 18120.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatF, GTF1, YGR102C / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P53260, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの |
-非ポリマー , 3種, 329分子 




| #4: 化合物 | ChemComp-GLN / |
|---|---|
| #5: 化合物 | ChemComp-NO3 / |
| #6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 % / Mosaicity: 0.71 ° |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 50mM Sodium malonate, 200mM Mg(NO3)2, 10% PEG3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 68988 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 30.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 2.257 / Net I/σ(I): 15.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 反射 シェル |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: Yeast GatFAB, free form 解像度: 2.001→26.458 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 19.13 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.306 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso max: 190.49 Å2 / Biso mean: 50.9464 Å2 / Biso min: 16.02 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.001→26.458 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
|
ムービー
コントローラー
万見について





X線回折
引用










PDBj


